2-2.非インテグリンとは? わかりやすく解説

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2-2.非インテグリン

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2021/11/21 14:39 UTC 版)

ラミニン」の記事における「2-2.非インテグリン」の解説

インテグリンではないラミニン・レセプターも見つかってきた。 37/67kDaラミニンレセプター(LPR/LR)(LamR)・・・67kDaラミニンレセプター(67-LR、67LR)が最初発見された。その後、67-LRのcDNA塩基配列解明されると、295アミノ酸からなる37kDaのタンパク質前駆体だとわかる。37kDaを37-LRP(Pは前駆体precursorのP)と呼び、37/67 kDaラミニンレセプターと扱われる活性部位アミノ酸番号161-180番の20アミノ酸からなるペプチド・IPCNNKGAHSVGLMWWMLARで、ペプチドG命名された。 クレイニン(αジストログリカン)・・・1987年に120kDaのラミニンレセプターが発見され、cranin(クレイニン)と命名された。1995年それまで別に思われていたジストログリカンdystroglycan)と同じ分子だと判明した。 アスパルタクチン(カルセクエストリン)(現在否定的)・・・1988年ラミニン結合する67kDaのタンパク質発見され、ラミニンレセプターとして、アスパルタクチン(aspartactin)と命名された。1990年、アスパルタクチンは、筋細胞細胞内のタンパク質・カルセクエストリン(calsequestrin)と同一分子であると報告された。細胞内存在していてはレセプター機能発揮できない。そして、1991年、アスパルタクチンはラミニンレセプターではないとされた。 他・・・他にもいくつかの分子がラミニンレセプターとして報告されている。

※この「2-2.非インテグリン」の解説は、「ラミニン」の解説の一部です。
「2-2.非インテグリン」を含む「ラミニン」の記事については、「ラミニン」の概要を参照ください。

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