フェニルアラニン/チロシンアンモニアリアーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2014/09/24 15:20 UTC 版)
| フェニルアラニン/チロシンアンモニアリアーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.3.1.25 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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フェニルアラニン/チロシンアンモニアリアーゼ(Phenylalanine/tyrosine ammonia-lyase、EC 4.3.1.25)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
trans-系統名は、L-フェニルアラニン(or L-チロシン):trans-ケイヒ酸(or trans-p-ヒドロキシケイ皮酸)アンモニアリアーゼ(L-phenylalanine(or L-tyrosine):trans-cinnamate(or trans-p-hydroxycinnamate) ammonia-lyase)である[1][2][3][4]。他に、PTAL、bifunctional PALとも呼ばれる。この酵素は、芳香族アミノ酸リアーゼファミリーの1つである。
出典
- ^ Rösler, J., Krekel, F., Amrhein, N. and Schmid, J. (1997). “Maize phenylalanine ammonia-lyase has tyrosine ammonia-lyase activity”. Plant Physiol. 113: 175–179. doi:10.1104/pp.113.1.175. PMID 9008393.
- ^ Watts, K.T., Mijts, B.N., Lee, P.C., Manning, A.J. and Schmidt-Dannert, C. (2006). “Discovery of a substrate selectivity switch in tyrosine ammonia-lyase, a member of the aromatic amino acid lyase family”. Chem. Biol. 13: 1317–1326. doi:10.1016/j.chembiol.2006.10.008. PMID 17185227.
- ^ Louie, G.V., Bowman, M.E., Moffitt, M.C., Baiga, T.J., Moore, B.S. and Noel, J.P. (2006). “Structural determinants and modulation of substrate specificity in phenylalanine-tyrosine ammonia-lyases”. Chem. Biol. 13: 1327–1338. doi:10.1016/j.chembiol.2006.11.011. PMID 17185228.
- ^ Schwede, T.F., Rétey, J. and Schulz, G.E. (1999). “Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile”. Biochemistry 38: 5355–5361. doi:10.1021/bi982929q. PMID 10220322.
外部リンク
- Phenylalanine/tyrosine ammonia-lyase - the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- フェニルアラニン/チロシンアンモニアリアーゼのページへのリンク
