シュードモナリシン
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2014/05/10 13:04 UTC 版)
| シュードモナリシン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.21.100 | ||||||||
| CAS登録番号 | 848318-58-1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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シュードモナリシン(Pseudomonalisin、EC 3.4.21.100)は、以下の化学反応を触媒する酵素である[1][2][3][4]。
- インスリンB鎖の-Glu13-Ala-、-Leu15-Tyr-及び-Phe25-Tyr-結合、アンジオテンシンIの-Tyr4-Ile-結合を加水分解する。Lys-Pro-Ile-Glu-Phe-Phe(NO2)-Arg-Leuは、良い合成基質となる。
この酵素は、シュードモナス属の101番株が分泌する。
出典
- ^ Oda, K., Sugitani, M., Fukuhara, K. and Murao, S. (1987). “Purification and properties of a pepstatin-insensitive carboxyl proteinase from a Gram-negative bacterium”. Biochim. Biophys. Acta 923 (3): 463-469. PMID 3548827.
- ^ Oda, K., Nakatani, H. and Dunn, B.M. (1992). “Substrate specificity and kinetic properties of pepstatin-insensitive carboxyl proteinase from Pseudomonas sp. No. 101”. Biochim. Biophys. Acta 1120 (2): 208-214. PMID 1562589.
- ^ Wlodawer, A., Li, M., Dauter, Z., Gustchina, A., Uchida, K., Oyama, H., Dunn, B.M. and Oda, K. (2001). “Carboxyl proteinase from Pseudomonas defines a novel family of subtilisin-like enzymes”. Nat. Struct. Biol. 8 (5): 442-446. doi:10.1038/87610. PMID 11323721.
- ^ Wlodawer, A., Li, M., Gustchina, A., Oyama, H., Dunn, B.M. and Oda, K. (2003). “Structural and enzymatic properties of the sedolisin family of serine-carboxyl peptidases”. Acta Biochim. Pol. 50 (1): 81-102. PMID 12673349.
外部リンク
- Sedolisin - the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- シュードモナリシンのページへのリンク
