ホスホペントムターゼ
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2014/04/27 08:43 UTC 版)
| ホスホペントムターゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 5.4.2.7 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9026-77-1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / EGO | ||||||||
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ホスホペントムターゼ(Phosphopentomutase、EC 5.4.2.7)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
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α-D-リボース-1-リン酸
D-リボース-5-リン酸
従って、この酵素の1つの基質はα-D-リボース-1-リン酸、1つの生成物はD-リボース-5-リン酸である。
この酵素は異性化酵素、特にリン酸基を転移する分子内ホスホトランスフェラーゼに分類される。系統名は、α-D-リボース 1,5-ホスホムターゼである。その他よく用いられる名前に、phosphodeoxyribomutase、deoxyribose phosphomutase、deoxyribomutase、phosphoribomutase、alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate:deoxy-D-ribose-1-phosphate、phosphotransferase、D-ribose 1,5-phosphomutase等がある。この酵素は、D-リボース-1,5-ビスリン酸、α-D-グルコース-1,6-ビスリン酸、2-デオキシ-D-リボース-1,5-ビスリン酸の3つの補因子を必要する。
構造
原核生物のホスホペントムターゼの構造は、2011年に初めて公表された[1]。精製後、活性化後、リボース-5-リン酸及びグルコース-1,6-ビスリン酸と結合させた後の、セレウス菌のホスホペントムターゼの構造は、各々3M8W、3M8Y、3M8Z及び3OT9のコードで、蛋白質構造データバンクに収録されている。
出典
- ^ Panosian, T. D., Nanneman, D. P., Watkins, G, Phalen V. V., McDonald W.H., Wadzinski B. E., Bachmann B. O., Iverson T.M. 2011. Bacillus cereus phosphopentomtuase is an alkaline phosphatase family member with an altered entry point into the catalytic cycle. J. Biol. Chem. 286 (8043-8054). Bacillus cereus phosphopentomutase is an alkaline phosphatase family member that exhibits an altered entry point into the catalytic cycle. 286. (March 2011). pp. 8043-54. doi:10.1074/jbc.M110.201350. PMID 21193409.
- Hammer-Jespersen K, Munch-Petersen A (1970). “Phosphodeoxyribomutase from Escherichia coli. Purification and some properties”. Eur. J. Biochem. 17 (3): 397–407. doi:10.1111/j.1432-1033.1970.tb01179.x. PMID 4992818.
- Kammen HO, Koo R (1969). “Phosphopentomutases. I. Identification of two activities in rabbit tissues”. J. Biol. Chem. 244 (18): 4888–93. PMID 5824563.
- Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd ed., vol. 6, 1972, p. 407-477.
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