5-メチルテトラヒドロプテロイルトリグルタミン酸-ホモシステイン-S-メチルトランスフェラーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2019/07/01 23:42 UTC 版)
ナビゲーションに移動 検索に移動| 5-メチルテトラヒドロプテロイルトリグルタミン酸—ホモシステイン-S-メチルトランスフェラーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.1.1.14 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9068-29-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / EGO | ||||||||
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5-メチルテトラヒドロプテロイルトリグルタミン酸—ホモシステイン-S-メチルトランスフェラーゼ(5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine S-methyltransferase)は、システイン・メチオニン代謝、セレン化合物代謝に関連する酵素で、次の化学反応を触媒する酵素である。
- 5-メチルテトラヒドロプテロイルトリ-L-グルタミン酸 + L-ホモシステイン テトラヒドロプテロイルトリ-L-グルタミン酸 + L-メチオニン
この酵素の基質は5-メチルテトラヒドロプテロイルトリ-L-グルタミン酸とL-ホモシステインで、生成物はテトラヒドロプテロイルトリ-L-グルタミン酸とL-メチオニンである。補因子としてリン酸と亜鉛を用いる。
この酵素は転移酵素の一つで、特に一炭素基を転移させるメチルトランスフェラーゼである。組織名は5-methyltetrahydropteroyltri-L-glutamate:L-homocysteine S-methyltransferaseで、別名にtetrahydropteroyltriglutamate methyltransferase、 homocysteine methylase、methyltransferase, tetrahydropteroylglutamate-homocysteine transmethylase、methyltetrahydropteroylpolyglutamate:homocysteine methyltransferase、cobalamin-independent methionine synthase、methionine synthase (cobalamin-independent)、MetEがある。
参考文献
- Guest JR, Friedman S, Foster MA, Tejerina G, Woods DD, JR (Sep 1964). “Transfer of the methyl group from N5-methyltetrahydrofolates to homocysteine in Escherichia coli” (Free full text). Biochem. J. 92 (3): 497–504. ISSN 0264-6021. PMC: 1206090. PMID 5319972.
- Whitfield CD, Steers EJ Jr, Weisbach H, CD (Jan 1970). “Purification and properties of 5-methyltetrahydropteroyltriglutamate-homocysteine transmethylase” (Free full text). J. Biol. Chem. 245 (2): 390–401. ISSN 0021-9258. PMID 4904482.
- Eichel J, Gonzalez JC, Hotze M, Matthews RG, Schroder J, J (Jun 1995). “Vitamin-B12-independent methionine synthase from a higher plant (Catharanthus roseus). Molecular characterization, regulation, heterologous expression, and enzyme properties” (Free full text). Eur. J. Biochem. 230 (3): 1053–8. doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20655.x. ISSN 0014-2956. PMID 7601135.
- Gonzalez JC, Peariso K, Penner-Hahn JE, Matthews RG, JC (Sep 1996). “Cobalamin-independent methionine synthase from Escherichia coli: a zinc metalloenzyme”. Biochemistry. 35 (38): 12228–34. doi:10.1021/bi9615452. ISSN 0006-2960. PMID 8823155.
- Penner-Hahn JE; Goulding, Celia W.; Huang, Sha; Matthews, Rowena G.; Penner-Hahn, James E. (1998). “Characterization of the zinc binding site in methionine synthase enzymes of Escherichia coli: The role of zinc in the methylation of homocysteine”. J. Am. Chem. Soc. 120: 8410–8416. doi:10.1021/ja980581g.
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