ロイコトリエンA4ヒドロラーゼとは? わかりやすく解説

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ロイコトリエンA4ヒドロラーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2014/05/22 23:12 UTC 版)

ロイコトリエンA4ヒドロラーゼ
識別子
EC番号 3.3.2.6
CAS登録番号 90119-07-6
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー AmiGO / EGO
leukotriene A4 hydrolase
阻害剤のウベニメクスとの錯体を形成したLTA4Hの結晶構造(N末端:青色、C末端:赤色)
識別子
略号 LTA4H
Entrez 4048
HUGO 6710
OMIM 151570
PDB 1SQM (RCSB PDB PDBe PDBj)
RefSeq NM_000895
UniProt P09960
他のデータ
EC番号 3.3.2.6
遺伝子座 Chr. 12 q22

ロイコトリエンA4ヒドロラーゼ(Leukotriene-A4 hydrolase)またはLTA4Hは、ヒトの遺伝子である[1][2][3]。この遺伝子によってコードされるタンパク質(EC 3.3.2.6)は、ロイコトリエンA4をロイコトリエンB4に変換し、またアミノペプチダーゼとしても働く2機能酵素である[4]

機能

この酵素は加水分解酵素、特にエーテル加水分解酵素に分類される。系統名は、(7E,9E,11Z,14Z)-(5S,6S)-5,6-エポキシイコサ-7,9,11,14-テトラエン酸ヒドロラーゼ((7E,9E,11Z,14Z)-(5S,6S)-5,6-epoxyicosa-7,9,11,14-tetraenoate hydrolase)である。その他に、TA4 hydrolase、LTA4H、leukotriene A4 hydrolase等とも呼ばれる。この酵素は、アラキドン酸の代謝に関与している。

触媒反応

LTA4Hによって触媒される化学反応

構造

2007年末時点で、この酵素の4つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1GW61H191HS61SQMである。

出典

  1. ^ Minami M, Ohno S, Kawasaki H, Radmark O, Samuelsson B, Jornvall H, Shimizu T, Seyama Y, Suzuki K (October 1987). “Molecular cloning of a cDNA coding for human leukotriene A4 hydrolase. Complete primary structure of an enzyme involved in eicosanoid synthesis”. J. Biol. Chem. 262 (29): 13873-6. PMID 3654641. http://www.jbc.org/cgi/content/abstract/262/29/13873. 
  2. ^ FFunk CD, Radmark O, Fu JY, Matsumoto T, Jornvall H, Shimizu T, Samuelsson B (October 1987). “Molecular cloning and amino acid sequence of leukotriene A4 hydrolase”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (19): 6677-81. doi:10.1073/pnas.84.19.6677. PMC 299146. PMID 2821541. http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2821541. 
  3. ^ Mancini JA, Evans JF (July 1995). “Cloning and characterization of the human leukotriene A4 hydrolase gene”. Eur. J. Biochem. 231 (1): 65-71. doi:10.1111/j.1432-1033.1995.tb20671.x. PMID 7628486. 
  4. ^ Rudberg PC, Tholander F, Andberg M, Thunnissen MM, Haeggstrom JZ (June 2004). “Leukotriene A4 hydrolase: identification of a common carboxylate recognition site for the epoxide hydrolase and aminopeptidase substrates”. J. Biol. Chem. 279 (26): 27376-82. doi:10.1074/jbc.M401031200. PMID 15078870. 

関連文献

  • Evans JF, Dupuis P, Ford-Hutchinson AW (1985). “Purification and characterisation of leukotriene A4 hydrolase from rat neutrophils”. Biochim. Biophys. Acta. 840 (1): 43–50. doi:10.1016/0304-4165(85)90160-6. PMID 3995081. 
  • Shimizu T, Seyama Y, Suzuki K (1987). “Molecular cloning of a cDNA coding for human leukotriene A4 hydrolase. Complete primary structure of an enzyme involved in eicosanoid synthesis”. J. Biol. Chem. 262 (29): 13873–6. PMID 3654641. 
  • Haeggstrom J, Meijer J, Radmark O (1986). “Leukotriene A4. Enzymatic conversion into 5,6-dihydroxy-7,9,11,14-eicosatetraenoic acid by mouse liver cytosolic epoxide hydrolase”. J. Biol. Chem. 261 (14): 6332–7. PMID 3009453. 
  • Newman JW, Morisseau C, Hammock BD (2005). “Epoxide hydrolases: their roles and interactions with lipid metabolism”. Prog. Lipid. Res. 44 (1): 1–51. doi:10.1016/j.plipres.2004.10.001. PMID 15748653. 
  • Fretland AJ, Omiecinski CJ (2000). “Epoxide hydrolases: biochemistry and molecular biology”. Chem. Biol. Interact. 129 (1-2): 41–59. doi:10.1016/S0009-2797(00)00197-6. PMID 11154734. 
  • Orning L, Gierse JK, Fitzpatrick FA (1994). “The bifunctional enzyme leukotriene-A4 hydrolase is an arginine aminopeptidase of high efficiency and specificity”. J. Biol. Chem. 269 (15): 11269–73. PMID 8157657. 
  • S, Yotsumoto H, Takaku F, Shimizu T (1987). “Leukotriene A4 hydrolase in the human lung. Inactivation of the enzyme with leukotriene A4 isomers”. J. Biol. Chem. 262 (21): 10200–5. PMID 3038871. 

外部リンク




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