マルトオリゴシルトレハロースシンターゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/07/17 06:32 UTC 版)
ナビゲーションに移動 検索に移動| マルトオリゴシルトレハロースシンターゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 5.4.99.15 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
|
|||||||||
マルトオリゴシルトレハロースシンターゼ（Maltooligosyl trehalose synthase、マルトオリゴシルトレハロース合成酵素、MTSase）は、トレハロース生合成経路の第一段階で働く酵素で、マルトオリゴ糖(重合度3以上のα-1,4グルカン)の還元末端のα-1,4結合を主として分子内転移によりα,α-1,1結合に変化させる反応を触媒する酵素である[1]。系統名は、(1→4)-α-D-glucan 1-α-D-glucosylmutase[2]。EC 5.4.99.15。GH13ファミリー。
概要
重合度3以上のα-1,4グルカンに作用し、還元性末端のα-1,4グルコシド結合を分子内転移によりα,α-1,1結合に変換し、同じ重合度のグリコシルトレハロースを生成する。この反応は可逆的で、分子間転異反応はない。このグリコシルトレハロースにマルトオリゴシルトレハローストレハロヒドラーゼを作用させることで、効率良くトレハロースを生成することができる。Arthrobacter属、Brevibacterium属、Rizobium属、Sulfolobus属などの菌体内で、マルトオリゴシルトレハローストレハロヒドラーゼとともにみいだされている[3]。
出典
- ^ 小林正則, 久保田倫夫, 松浦良樹, トレハロース合成酵素の精密化結晶構造と触媒機構」『Journal of Applied Glycoscience』 2003年 50巻 1号 p.1-8, 日本応用糖質科学会, doi:10.5458/jag.50.1。
- ^ (1-4)-α-D-グルカン-1-α-D-グルコシルムターゼ参照
- ^ 『澱粉の科学と技術』 ISBN 978-4990528706
関連項目
外部リンク
- 西本友之「トレハロースに関連する新規酵素に関する研究」『Journal of applied glycoscience』第53巻第1号、日本応用糖質科学会、2006年1月、 57-64頁、 doi:10.5458/jag.53.57、 ISSN 13447882、 NAID 10016738697。
- 杉本利行, 久保田倫夫, 仲田哲也, 津崎桂二「新規酵素による澱粉からのトレハロース製造」『日本農芸化学会誌』第72巻第8号、日本農芸化学会、1998年8月、 915-922頁、 doi:10.1271/nogeikagaku1924.72.915、 ISSN 00021407、 NAID 10005156131。
- 高橋延行, 川口吉太郎「新規酵素、マルトオリゴシルトレハロース合成酵素、マルトオリゴシルトレハローストレハロハイドロラーゼ、及び澱粉からトレハロース生産への両酵素の応用」『Trends in Glycoscience and Glycotechnology』第8巻第43号、FCCA(Forum: Carbohydrates Coming of Age)、1996年、 369-370頁、 doi:10.4052/tigg.8.369。
- 丸田和彦, 久保田倫夫, 山下洋, 西本友之, 茶圓博人, 福田恵温「マルトオリゴシルトレハロース合成酵素の部位特異的変異による新規な加水分解酵素の創製」『Journal of Applied Glycoscience』第53巻第3号、日本応用糖質科学会、2006年、 199-203頁、 doi:10.5458/jag.53.199。
- マルトオリゴシルトレハロースシンターゼのページへのリンク
