トリメチルアミンデヒドロゲナーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/04/29 14:06 UTC 版)
ナビゲーションに移動 検索に移動| トリメチルアミンデヒドロゲナーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.5.8.2 | ||||||||
| CAS登録番号 | 39307-09-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
|||||||||
トリメチルアミンデヒドロゲナーゼ(trimethylamine dehydrogenase)は、メタン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
- トリメチルアミン + H2O + 電子伝達フラボタンパク質 ジメチルアミン + ホルムアルデヒド + 還元型電子伝達フラボタンパク質
反応式の通り、この酵素の基質はトリメチルアミンとH2Oと電子伝達フラボタンパク質、生成物はジメチルアミンとホルムアルデヒドと還元型電子伝達フラボタンパク質である。
組織名はtrimethylamine:electron-transferring flavoprotein oxidoreductase (demethylating)である。
参考文献
- Colby J and Zatman LJ (1971). “The purification and properties of a bacterial trimethylamine dehydrogenase”. Biochem. J. 121: 9.
- Steenkamp DJ, Singer TP (1978). “Participation of the iron-sulphur cluster and of the covalently bound coenzyme of trimethylamine dehydrogenase in catalysis”. Biochem. J. 169: 361–9. PMID 204297.
- Huang L, Rohlfs RJ, Hille R (1995). “The reaction of trimethylamine dehydrogenase with electron transferring flavoprotein”. J. Biol. Chem. 270: 23958–65. doi:10.1074/jbc.270.41.23958. PMID 7592591.
- MJ, Scrutton NS (2002). “Electron transfer and conformational change in complexes of trimethylamine dehydrogenase and electron transferring flavoprotein”. J. Biol. Chem. 277: 8457–65. doi:10.1074/jbc.M111105200. PMID 11756429.
- Scrutton NS, Sutcliffe MJ (2000). “Trimethylamine dehydrogenase and electron transferring flavoprotein”. Subcell. Biochem. 35: 145–81. doi:10.1007/0-306-46828-X_5. PMID 11192721.
固有名詞の分類
- トリメチルアミンデヒドロゲナーゼのページへのリンク
