カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼIとは? わかりやすく解説

Weblio 辞書 > 辞書・百科事典 > 百科事典 > カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼIの意味・解説 

カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI

(CpTI から転送)

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2022/03/14 17:11 UTC 版)

カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI: carnitine palmitoyltransferase I、略称: CPT1、CPTI)は、長鎖アシルCoAのアシル基のL-カルニチンへの転移を触媒し、アシルカルニチンの形成を担うミトコンドリア酵素である。カルニチンアシルトランスフェラーゼI(carnitine acyltransferase I, CAT1)、CoA:カルニチンアシルトランスフェラーゼ(CoA:carnitine acyl transferase, CCAT)、パルミトイルCoAトランスフェラーゼI(palmitoyl-CoA transferase I)などの名称でも知られ、カルニチンアシルトランスフェラーゼと呼ばれる酵素ファミリーに属する[1]。多くの場合、反応産物はパルミトイルカルニチン英語版である(名称はこのことに由来する)が、他の脂肪酸も基質となる可能性がある[2][3]。この反応によって、その後のアシルカルニチンの細胞質基質からミトコンドリア膜間腔への移動が可能となる。


  1. ^ a b “Crystal structure of carnitine acetyltransferase and implications for the catalytic mechanism and fatty acid transport”. Cell 112 (1): 113–22. (Jan 2003). doi:10.1016/S0092-8674(02)01228-X. PMID 12526798. 
  2. ^ “Genomics of the human carnitine acyltransferase genes”. Molecular Genetics and Metabolism 71 (1–2): 139–53. (2000). doi:10.1006/mgme.2000.3055. PMID 11001805. 
  3. ^ “Carnitine palmitoyltransferases 1 and 2: biochemical, molecular and medical aspects”. Molecular Aspects of Medicine 25 (5–6): 495–520. (2004). doi:10.1016/j.mam.2004.06.004. PMID 15363638. 
  4. ^ “Mouse white adipocytes and 3T3-L1 cells display an anomalous pattern of carnitine palmitoyltransferase (CPT) I isoform expression during differentiation. Inter-tissue and inter-species expression of CPT I and CPT II enzymes”. The Biochemical Journal 327 (1): 225–31. (Oct 1997). doi:10.1042/bj3270225. PMC 1218784. PMID 9355756. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1218784/. 
  5. ^ “Adipose fatty acid oxidation is required for thermogenesis and potentiates oxidative stress-induced inflammation”. Cell Reports 10 (2): 266–279. (Jan 2015). doi:10.1016/j.celrep.2014.12.023. PMC 4359063. PMID 25578732. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4359063/. 
  6. ^ “Topology of carnitine palmitoyltransferase I in the mitochondrial outer membrane.”. Biochemical Journal 323 (3): 711–718. (May 1997). doi:10.1042/bj3230711. PMC 1218374. PMID 1218374. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1218374/. 
  7. ^ “A novel brain-expressed protein related to carnitine palmitoyltransferase I”. Genomics 80 (4): 433–442. (Oct 2002). doi:10.1006/geno.2002.6845. PMID 12376098. 
  8. ^ “Carnitine palmitoyltransferase 1C: From Cognition to Cancer”. Progr Lipid Res 61: 134–148. (Dec 2016). doi:10.1016/j.plipres.2015.11.004. PMID 26708865. http://wrap.warwick.ac.uk/75688/1/WRAP_9577424-ms-050116-casals_zammit_et_al_2016_prog_lipid_res.pdf. 
  9. ^ “Downregulation of fatty acid oxidation by involvement of HIF-1α and PPARγ in human gastric adenocarcinoma and its related clinical significance”. Journal of Physiology and Biochemistry 77 (2): 249–260. (May 2021). doi:10.1007/s13105-021-00791-3. PMID 33730333. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33730333/. 
  10. ^ “Structural model of carnitine palmitoyltransferase I based on the carnitine acetyltransferase crystal”. The Biochemical Journal 379 (Pt 3): 777–784. (May 2004). doi:10.1042/BJ20031373. PMC 1224103. PMID 14711372. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1224103/. 
  11. ^ “An environment-dependent structural switch underlies the regulation of carnitine palmitoyltransferase 1A”. J Biol Chem 286 (49): 42545–42554. (2011). doi:10.1074/jbc.M111.306951. PMC 3234983. PMID 21990363. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3234983/. 
  12. ^ “Definition by functional and structural analysis of two malonyl-CoA sites in carnitine palmitoyltransferase 1A”. The Journal of Biological Chemistry 282 (25): 18212–24. (Jun 2007). doi:10.1074/jbc.M700885200. PMID 17452323. 
  13. ^ “Cysteine-scanning mutagenesis of muscle carnitine palmitoyltransferase I reveals a single cysteine residue (Cys-305) is important for catalysis”. The Journal of Biological Chemistry 280 (6): 4524–4531. (Feb 2005). doi:10.1074/jbc.M400893200. PMID 15579906. 
  14. ^ Berg, Jeremy M. (2007). Biochemistry. John L. Tymoczko, Lubert Stryer, Lubert Stryer (6th ed ed.). New York: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-8724-5. OCLC 61500079. https://www.worldcat.org/oclc/61500079 
  15. ^ “Structure and function of carnitine acyltransferases”. Annals of the New York Academy of Sciences 1033 (1): 17–29. (Nov 2004). Bibcode2004NYASA1033...17J. doi:10.1196/annals.1320.002. PMID 15591000. 
  16. ^ “The first 28 N-terminal amino acid residues of human heart muscle carnitine palmitoyltransferase I are essential for malonyl CoA sensitivity and high-affinity binding”. Biochemistry 39 (4): 712–717. (Feb 2000). doi:10.1021/bi9918700. PMID 10651636. 
  17. ^ “Acetyl-CoA carboxylase 2 mutant mice are protected against obesity and diabetes induced by high-fat/high-carbohydrate diets”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (18): 10207–10212. (Sep 2003). Bibcode2003PNAS..10010207A. doi:10.1073/pnas.1733877100. PMC 193540. PMID 12920182. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC193540/. 
  18. ^ “Expression analysis of two mutations in carnitine palmitoyltransferase IA deficiency”. Journal of Human Genetics 47 (7): 342–7. (2002). doi:10.1007/s100380200047. PMID 12111367. 
  19. ^ “Carnitine palmitoyltransferase 1A (CPT1A) P479L prevalence in live newborns in Yukon, Northwest Territories, and Nunavut”. Molecular Genetics and Metabolism 101 (2–3): 200–204. (2010). doi:10.1016/j.ymgme.2010.07.013. PMID 20696606. 
  20. ^ “Malonyl coenzyme A and the regulation of functional carnitine palmitoyltransferase-1 activity and fat oxidation in human skeletal muscle”. The Journal of Clinical Investigation 110 (11): 1687–93. (Dec 2002). doi:10.1172/JCI15715. PMC 151631. PMID 12464674. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC151631/. 
  21. ^ “Observations on the affinity for carnitine, and malonyl-CoA sensitivity, of carnitine palmitoyltransferase I in animal and human tissues. Demonstration of the presence of malonyl-CoA in non-hepatic tissues of the rat”. The Biochemical Journal 214 (1): 21–8. (Jul 1983). doi:10.1042/bj2140021. PMC 1152205. PMID 6615466. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1152205/. 
  22. ^ “Regulatory enzymes of mitochondrial beta-oxidation as targets for treatment of the metabolic syndrome”. Obesity Reviews 11 (5): 380–8. (2010). doi:10.1111/j.1467-789X.2009.00642.x. PMID 19694967. 
  23. ^ “HIV-1 Vpr enhances PPARβ/δ-mediated transcription, increases PDK4 expression, and reduces PDC activity”. Molecular Endocrinology 27 (9): 1564–76. (Sep 2013). doi:10.1210/me.2012-1370. PMC 3753422. PMID 23842279. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3753422/. 
  24. ^ “A genome-wide short hairpin RNA screening of jurkat T-cells for human proteins contributing to productive HIV-1 replication”. The Journal of Biological Chemistry 284 (29): 19463–73. (Jul 2009). doi:10.1074/jbc.M109.010033. PMC 2740572. PMID 19460752. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2740572/. 


「カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI」の続きの解説一覧



英和和英テキスト翻訳>> Weblio翻訳
英語⇒日本語日本語⇒英語
  
  •  カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼIのページへのリンク

辞書ショートカット

すべての辞書の索引

「カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI」の関連用語

カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼIのお隣キーワード
検索ランキング

   

英語⇒日本語
日本語⇒英語
   



カルニチンパルミトイルトランスフェラーゼIのページの著作権
Weblio 辞書 情報提供元は 参加元一覧 にて確認できます。

   
ウィキペディアウィキペディア
All text is available under the terms of the GNU Free Documentation License.
この記事は、ウィキペディアのカルニチンパルミトイルトランスフェラーゼI (改訂履歴)の記事を複製、再配布したものにあたり、GNU Free Documentation Licenseというライセンスの下で提供されています。 Weblio辞書に掲載されているウィキペディアの記事も、全てGNU Free Documentation Licenseの元に提供されております。

©2024 GRAS Group, Inc.RSS