アデノシルホモシステイナーゼ
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2013/09/01 10:44 UTC 版)
| アデノシルホモシステイナーゼ | |||||
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| ラットの肝臓のアデノシルホモシステイナーゼの構造[1] | |||||
| 基本データ | |||||
| 略号 | Ad_hcy_hydrolase | ||||
| Pfam | PF05221 | ||||
| InterPro | IPR000043 | ||||
| PROSITE | PDOC00603 | ||||
| SCOP | 1b3r | ||||
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| アデノシルホモシステイナーゼのNAD結合ドメイン | |
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| アデノシルホモシステイナーゼのd244e変異体 | |
| 基本データ | |
| 略号 | AdoHcyase_NAD |
| Pfam | PF00670 |
| Pfam clan | CL0063 |
| InterPro | IPR015878 |
| PROSITE | PDOC00603 |
| SCOP | 1b3r |
アデノシルホモシステイナーゼ(S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase、EC 3.3.1.1)は、メチル回路において、S-アデノシル-L-ホモシステインからアデノシンとホモシステインの可逆的な水和反応を触媒する酵素である。
この酵素は、NAD+に結合し、補酵素として必要とする、至る所に遍在する酵素である。約430から470アミノ酸残基から構成される、高度に保存された[2]酵素である。この酵素のファミリーは、中央部分にグリシンの多い領域を含み、この領域はNAD結合に関わっていると考えられている。
この酵素は、アロステリック効果のモデルとして用いられることがある[3]。
出典
- ^ Hu Y, Komoto J, Huang Y, et al. (June 1999). “Crystal structure of S-adenosylhomocysteine hydrolase from rat liver”. Biochemistry 38 (26): 8323–33. doi:10.1021/bi990332k. PMID 10387078.
- ^ Sganga MW, Aksamit RR, Cantoni GL, Bauer CE (1992). “Mutational and nucleotide sequence analysis of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from Rhodobacter capsulatus”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89 (14): 6328–6332. doi:10.1073/pnas.89.14.6328. PMC 49494. PMID 1631127.
- ^ T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). “Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.”. Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754.
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