タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼの概要

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タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2024/07/19 06:19 UTC 版)

通常は第1級アミンとしてタンパク質上のリジン残基のアミノ基が用いられ、架橋酵素として作用する。この架橋反応によりタンパク質はゲル化し、水への溶解やプロテアーゼに対する耐性が増す。

分析

分析はN-カルボキシベンゾイルグルタミニルグリシンとヒドロキシルアミン基質として反応を行い、生成したN-カルボキシベンゾイルグルタミニルグリシンヒドロキサム酸に鉄イオンを加えて錯体を生成させて、その吸光度によって行われる。

利用

人などの動物が生産するトランスグルタミナーゼはカルシウムイオン依存性であるが、微生物の生産するトランスグルタミナーゼはカルシウムイオン非依存性であって、幅広い利用に適している。

食品工業では放線菌ストレプトマイセス・モバラエンシスの生産するトランスグルタミナーゼが、すりみ(魚肉練り製品挽肉製品)やグルテンを含むなどの粘り気・コシを高めるために用いられている。これは既存添加物として扱われる。




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