Zinc Finger

分子生物学用語集

Zincフィンガー (Zinc finger)

Zincフィンガーは、DNAを結合する構造モチーフで、カエルの卵の転写因子TFIIIAから発見された。20-30個程度の少ないアミノ酸残基からなり、2個のヒスチジンと2個のシステインが亜鉛イオン(Zn²⁺)に配位結合することで、DNAと結合する部分のαヘリックス構造が安定化されている。

1TF6 - TranscriptionDNA

Co-Crystal Structure Of Xenopus Tfiiia Zinc Finger Domain Bound To The 5s Ribosomal Rna Gene Internal Control Region

リガンド：ZN

1UN6 - Complex(Zinc FingerRNA)

The Crystal Structure Of A Zinc Finger- Rna Complex Reveals Two Modes Of Molecular Recognition

リガンド：MG|ZN

2HGH - TranscriptionRNA

Transcription Factor Iiia Zinc Fingers 4-6 Bound To 5s Rrna 55mer (Nmr Structure)

リガンド：ZN

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ジンクフィンガー

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2024/05/04 23:35 UTC 版)

ジンクフィンガーの模式図。亜鉛は黄緑色で表され、ヒスチジン、システイン2残基ずつと結合している

ジンクフィンガーの名の由来となった手掌様構造

DNAと結合する、3つのジンクフィンガーを持ったZif268

ジンクフィンガー（Zinc finger）はタンパク質ドメインの大きなスーパーファミリーの1つで、DNAに結合する性質を持つ。ジンクフィンガーは2つの逆平行βシートと1つのαヘリックスからなる。小さすぎて疎水中心を持たないため亜鉛イオンが安定化にとって重要である。

分類

最もよく研究されたC₂H₂クラスのジンクフィンガーでは、βシートの2つのシステイン残基とαヘリックスの2つのヒスチジン残基が亜鉛イオンとの結合に関わっていた。ジンクフィンガーの他の2つのクラスはC₄とC₆である。亜鉛イオンがDNAと結合して特別な構造モチーフを形成するため、ジンクフィンガーは遺伝子調節に重要な役割を果たす。

構造

それぞれのジンクフィンガーの構造はよく保存され、およそ30のアミノ酸残基からなり、ββαフォールドで亜鉛イオンを持つ。αヘリックスはC末端、βシートはN末端に位置する。

${\ce {Cys-X{}2-4-Cys-X{}3-Phe-X{}5-Leu-X{}2-His-X{}3-His}}$