Uncompetitive inhibitionとは? わかりやすく解説

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反競争阻害

英訳・(英)同義/類義語:uncompetitive inhibition

酵素反応機構で、例え酵素活性直接低下させるなど競争阻害以外の反応阻害機構

不競合阻害

(Uncompetitive inhibition から転送)

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2017/05/12 16:18 UTC 版)

不競合阻害(ふきょうごうそがい、: Uncompetitive inhibition)、不競争阻害不拮抗阻害は、酵素阻害剤酵素基質との間で形成される複合体(E-S複合体)にのみ結合する時に起こる。反競合阻害: anti-competitive inhibition)としても知られている。

不競合阻害には酵素-基質複合体が形成される必要があるが、非競合阻害は基質が存在しても存在しなくても起こりうる。

機構

このE-S複合体の有効濃度の減少は、ルシャトリエの原理によって酵素の基質に対する見かけの親和性を増加させ(Kmが低下する)、最大酵素活性 (Vmax) を低下させる。不競合阻害は基質濃度が高い時に最も良く機能する。不競合阻害剤は反応の基質と似ている必要はない。

数学的定義

ラインウィーバー=バーク式vを開始反応速度Kmミカエリス・メンテン定数Vmaxを最大反応速度、[S] を基質濃度とすると、

である[1]

不競合阻害剤に対するラインウィーバー=バークプロットは元々の酵素-基質プロットと平行だが、阻害項の存在によってy切片が大きくなった直線となる。

上式において、[I] は阻害剤の濃度、Kiは阻害剤を特徴付ける阻害定数である[2][3]

脚注

  1. ^ Cleland, W. W. (1963). “The kinetics of enzyme-catalyzed reactions with two or more substrates or products. II. Inhibition: nomenclature and theory”. Biochim. Biophys. Acta 67: 173-187. doi:10.1016/0926-6569(63)90226-8. PMID 14021668. 
  2. ^ Rhodes, David. “Enzyme Kinetics - Single Substrate, Uncompetitive Inhibition, Lineweaver-Burk Plot”. Purdue University. 2013年8月31日閲覧。
  3. ^ Cornish-Bowden A. (1974). “A simple graphical method for determining the inhibition constants of mixed, uncompetitive and non-competitive inhibitors”. Biochem. J. 137 (1): 143-144. PMC 1166095. PMID 4206907. http://www.biochemj.org/bj/137/0143/1370143.pdf. 


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