アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NAD(P)+)
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2010/04/01 08:02 UTC 版)
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| アロゲン酸デヒドロゲナーゼ [NAD(P)+] | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| EC番号 | 1.3.1.79 | ||||||
| CAS登録番号 | 64295-75-6 | ||||||
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| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||
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アロゲン酸デヒドロゲナーゼ [NAD(P)+]（arogenate dehydrogenase [NAD(P)+]）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
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L-アロゲン酸 + NAD(P)+
L-チロシン + NAD(P)H + CO2
反応式の通り、この酵素の基質はL-アロゲン酸とNAD(P)+、生成物はL-チロシンとNAD(P)Hと二酸化炭素である。
組織名はL-arogenate:NAD(P)+ oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にarogenic dehydrogenase (ambiguous), cyclohexadienyl dehydrogenase, pretyrosine dehydrogenase (ambiguous)がある。
参考文献
- Connelly JA, Conn EE (1986). “Tyrosine biosynthesis in Sorghum bicolor: isolation and regulatory properties of arogenate dehydrogenase”. Z. Naturforsch. [C]. 41: 69–78. PMID 2939643.
- Bonner C, Jensen R (1987). “Arogenate dehydrogenase”. Methods. Enzymol. 142: 488–94. DOI: 10.1016/S0076-6879(87)42060-0. PMID 3600376.
アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2017/01/23 04:39 UTC 版)
| アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.3.1.78 | ||||||||
| CAS登録番号 | 64295-75-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / EGO | ||||||||
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アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)（arogenate dehydrogenase (NADP+)）は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
- L-アロゲン酸 + NADP+ L-チロシン + NADPH + CO2
反応式の通り、この酵素の基質はL-アロゲン酸とNADP+、生成物はL-チロシンとNADPHと二酸化炭素である。
組織名はL-arogenate:NADP+ oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にarogenic dehydrogenase (ambiguous), pretyrosine dehydrogenase (ambiguous), TyrAAT1, TyrAAT2, TyrAaがある。
参考文献
- Byng G, Whitaker R, Flick C and Jensen RA (1981). “Enzymology of L-tyrosine biosynthesis in corn (Zea mays)”. Phytochemistry 20: 1289–1292. doi:10.1016/0031-9422(81)80023-4.
- Gaines CG, Byng GS, Whitaker RJ and Jensen RA (1982). “L-Tyrosine regulation and biosynthesis via arogenate dehydrogenase in suspension-cultured cells of Nicotiana silvestris Speg. et Comes”. Planta 156: 233–240. doi:10.1007/BF00393730.
- Ishikawa T, Hirayama J, Kobayashi Y, Todo T (2002). “Zebrafish CRY represses transcription mediated by CLOCK-BMAL heterodimer without inhibiting its binding to DNA”. Genes. Cells. 7: 1073–86. doi:10.1046/j.1365-2443.2002.00579.x. PMID 12354100.
- Bonner CA, Jensen RA, Gander JE, Keyhani NO (2004). “A core catalytic domain of the TyrA protein family: arogenate dehydrogenase from Synechocystis”. Biochem. J. 382: 279–91. doi:10.1042/BJ20031809. PMID 15171683.
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