アルコールデヒドロゲナーゼ (アズリン)
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/04/10 03:19 UTC 版)
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.1.9.1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
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アルコールデヒドロゲナーゼ (アズリン) (alcohol dehydrogenase (azurin)) は、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
- 一級アルコール + アズリン アルデヒド + 還元型アズリン
この酵素の基質は一級アルコールとアズリンで、生成物はアルデヒドと還元型アズリンである。
この酵素は酸化還元酵素に属し、その他未知の化合物を受容体として供与体であるCH-OH基に特異的に作用する。組織名はalcohol:azurin oxidoreductaseで、別名にtype II quinoprotein alcohol dehydrogenase、quinohaemoprotein ethanol dehydrogenase、QHEDH、ADHIIBがある。
参考文献
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- de Jong, G.A., Caldeira, J., Sun, J., Jongejan, J.A., de Vries, S., Loehr, T.M., Moura, I., Moura, J.J. and Duine, J.A. (1995). “Characterization of the interaction between PQQ and heme c in the quinohemoprotein ethanol dehydrogenase from Comamonas testosteroni.”. Biochemistry 34: 9451-9458. PMID 7626615.
- Toyama, H., Fujii, A., Matsushita, K., Shinagawa, E., Ameyama, M. and Adachi, O. (1995). “Three distinct quinoprotein alcohol dehydrogenases are expressed when Pseudomonas putida is grown on different alcohols.”. J. Bacteriol. 177: 2442-2450. PMID 7730276.
- Matsushita, K., Yamashita, T., Aoki, N., Toyama, H. and Adachi, O. (1999). “Electron transfer from quinohemoprotein alcohol dehydrogenase to blue copper protein azurin in the alcohol oxidase respiratory chain of Pseudomonas putida HK5.”. Biochemistry 38: 6111-6118.. PMID 10320337.
- Chen, Z.W., Matsushita, K., Yamashita, T., Fujii, T.A., Toyama, H., Adachi, O., Bellamy, H.D. and Mathews, F.S. (2002). “Structure at 1.9 Å resolution of a quinohemoprotein alcohol dehydrogenase from Pseudomonas putida HK5.”. Structure 10: 837-849. PMID 12057198.
- Oubrie, A., Rozeboom, H.J., Kalk, K.H., Huizinga, E.G. and Dijkstra, B.W. (2002). “Crystal structure of quinohemoprotein alcohol dehydrogenase from Comamonas testosteroni: structural basis for substrate oxidation and electron transfer.”. J. Biol. Chem. 277: 3727-3732. PMID 11714714.
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