サブチリシン

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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2023/03/22 05:48 UTC 版)

概要

サブチリシンはその成熟体のN末端側に約30アミノ酸残基のシグナルペプチドと約80アミノ酸残基のプロペプチド(分子内シャペロン)を持つ酵素前駆体として合成される。

枯草菌から細胞外培地へ分泌された後、シグナルペプチドがシグナルペプチダーゼに分解され、プロペプチドによってサブチリシンの立体構造が形成される。

その後、自身のプロテアーゼ活性によってプロペプチドとサブチリシン成熟体領域の間のペプチド結合がプロセッシングされる。そして最終的に、自己触媒的にプロペプチドが分解される事でサブチリシンが産生される。

結晶構造

PDB entry: 1SPB^[2]

プロペプチドとサブチリシンBPN’の2.0 Å分解能の結晶構造。

分子進化の中の収斂進化

セリンプロテアーゼはスブチリシン様セリンプロテアーゼ (subtilisin-like serine protease) とキモトリプシン様セリンプロテアーゼ (chymotrypsin-like serine protease) 大きく2つのファミリーに分類される。前者にはsubtilisin BPN'、thermitase、proteinase K、lantibiotic peptidase、kexin、cucumisinなどがあり、後者にはtrypsin、chymotrypsin、thrombin、Xa因子、elastaseなどがある。これらの原核生物由来のサブチリシンと真核生物由来のキモトリプシンはアミノ酸の一次配列レベルでは配列類似性が低く、またそれらのトポロジーも異なるにもかかわらず、Ser、His、Aspといった同様の三つ組み触媒残基を有しており、その立体的な配置や反応機構が同じであると考えられている。これは、異なる祖先タンパク質が独立に進化してきた結果、非常に類似した活性部位を持つ構造を獲得し、同様の機能を有するタンパク質に収斂進化した為であると考えられている。