トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ
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出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/10/18 17:53 UTC 版)
ナビゲーションに移動 検索に移動| トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.13.11.11 | ||||||||
| CAS登録番号 | 9014-51-1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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トリプトファン-2,3-ジオキシゲナーゼ（tryptophan 2,3-dioxygenase）は、トリプトファン代謝酵素の一つで、次の化学反応を触媒する酸化還元酵素である。
- L-トリプトファン + O2 N-ホルミル-L-キヌレニン
反応式の通り、この酵素の基質はL-トリプトファンとO2、生成物はN-ホルミル-L-キヌレニンである。補因子としてヘムを用いる。
組織名はL-tryptophan:oxygen 2,3-oxidoreductase (decyclizing)で、別名にtryptophan pyrrolase (ambiguous)、tryptophanase、tryptophan oxygenase、tryptamine 2,3-dioxygenase、tryptophan peroxidase、indoleamine 2,3-dioxygenase (ambiguous)、indolamine 2,3-dioxygenase (ambiguous)、L-tryptophan pyrrolase、TDO、L-tryptophan 2,3-dioxygenaseがある。
参考文献
- Nozawa T, Hatano M (1983). “Magnetic and natural circular dichroism of L-tryptophan 2,3-dioxygenases and indoleamine 2,3-dioxygenase. I. Spectra of ferric and ferrous high spin forms”. J. Biol. Chem. 258 (4): 2519–25. PMID 6600455.
- Ren S, Liu H, Licad E, Correia MA (1996). “Expression of rat liver tryptophan 2,3-dioxygenase in Escherichia coli: structural and functional characterization of the purified enzyme”. Arch. Biochem. Biophys. 333 (1): 96–102. doi:10.1006/abbi.1996.0368. PMID 8806758.
- Leeds JM, Brown PJ, McGeehan GM, Brown FK, Wiseman JS (1993). “Isotope effects and alternative substrate reactivities for tryptophan 2,3-dioxygenase”. J. Biol. Chem. 268 (24): 17781–6. PMID 8349662.
- Dang Y, Dale WE, Brown OR (2000). “Comparative effects of oxygen on indoleamine 2,3-dioxygenase and tryptophan 2,3-dioxygenase of the kynurenine pathway”. Free. Radic. Biol. Med. 28 (4): 615–24. doi:10.1016/S0891-5849(99)00272-5. PMID 10719243.
- Littlejohn TK, Takikawa O, Truscott RJ, Walker MJ (2003). “Asp274 and his346 are essential for heme binding and catalytic function of human indoleamine 2,3-dioxygenase”. J. Biol. Chem. 278 (32): 29525–31. doi:10.1074/jbc.M301700200. PMID 12766158.
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