共有結合修飾
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/06/09 13:46 UTC 版)
共有結合修飾酵素は酵素のリン酸化、脱リン酸化、アセチル化、スクシニル化、酸化の間接的な調節因子として機能し、酵素活性の活性化や阻害をもたらす。肝臓では、グルカゴンとアドレナリンはプロテインキナーゼA（PKA）を活性化し、PKAはピルビン酸キナーゼをリン酸化して不活性化する。対照的に、血糖値の上昇に応答して分泌されるインスリンはプロテインホスファターゼ1（PP1）を活性化し、ピルビン酸キナーゼの脱リン酸化による活性化を引き起こす。同じ共有結合修飾は糖新生酵素に反対の効果をもたらす。この調節系は、ピルビン酸キナーゼと糖新生を触媒する酵素とが同時に活性化されることを防ぎ、無益回路を回避する役割を果たす。
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