Gタンパク質共役受容体

ウィキペディア

索引トップ用語の索引ランキングカテゴリー

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/05/11 18:03 UTC 版)

周辺部との関係

Gタンパク質共役受容体はN末端が細胞外に、C末端が細胞内にあり、疎水性の^[22]αヘリックスからなる膜貫通（TM）ドメインが7カ所ある。細胞膜の脂質二重層の部分を7回の膜貫通している。

一方、Gタンパク質共役受容体と共役しているGタンパク質はα（約40 kDa）、β（約35 kDa）、γ（約7〜8 kDa）の3つのサブユニットから構成されている。生理的環境においては、β及びγは互いに固く結合しており、Gβγ複合体と呼ばれる。一方、GαにはGTP/GDP結合部位が存在しており、ここにGDPが結合しているとき、Gタンパク質は不活性型として三量体構造Gαβγを取って、Gタンパク質共役受容体と結合している。2011年になってβ2アドレナリン受容体とGタンパク質の複合体の立体構造が解かれた^[23]。

Gタンパク質共役受容体の画像

アドレナリンβ2受容体の構造（カラゾロールとの複合体）
アデノシンA2A受容体の構造
ドーパミンD３受容体の構造（エチクロプリドとの複合体）
ケモカイン受容体の1種であるCXCR4の構造（IT1tとの複合体）

外部リンク

G protein-coupled receptor （英語） - スカラーペディア百科事典「Gタンパク質共役受容体」の項目。
GPCR - 2012年ノーベル化学賞 Webサイト「生活環境化学の部屋」
Gタンパク質共役型受容体 - 脳科学辞典

この項目は、生物学に関連した書きかけの項目です。この項目を加筆・訂正などしてくださる協力者を求めています（プロジェクト:生命科学／Portal:生物学）。

脚注

^ 英: seven transmembrane receptor、7TM
^ 英: large G protein
^ Filmore, David (2004). “It's a GPCR world”. Modern Drug Discovery (American Chemical Society) 2004 (November): 24–28.
^ ^a ^b Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA, Trong IL, Teller DC, Okada T, Stenkamp RE, Yamamoto M, Miyano M (2000). “Crystal structure of rhodopsin: A G protein-coupled receptor.”. Science 289 (5480): 739–45. doi:10.1126/science.289.5480.739. PMID 10926528.
^ ^a ^b Rasmussen SG, Choi HJ, Rosenbaum DM, Kobilka TS, Thian FS, Edwards PC, Burghammer M, Ratnala VR, Sanishvili R, Fischetti RF, Schertler GF, Weis WI, Kobilka BK (2007). “Crystal structure of the human β₂-adrenergic G-protein-coupled receptor”. Nature 450 (7168): 383–7. doi:10.1038/nature06325. PMID 17952055.
^ Royal Swedish Academy of Sciences (2012年10月10日). “The Nobel Prize in Chemistry 2012 Robert J. Lefkowitz, Brian K. Kobilka” 2012年10月10日閲覧。
^ “特集：GPCR創薬研究”. コスモ・バイオ. 2021年2月17日閲覧。
^ Attwood TK, Findlay JB (1994). “Fingerprinting G-protein-coupled receptors”. Protein Eng 7 (2): 195–203. doi:10.1093/protein/7.2.195. PMID 8170923.
^ Kolakowski LF Jr (1994). “GCRDb: a G-protein-coupled receptor database”. Receptors Channels 2 (1): 1–7. PMID 8081729.
^ Foord SM, Bonner TI, Neubig RR, Rosser EM, Pin JP, Davenport AP, Spedding M, Harmar AJ (2005). “International Union of Pharmacology. XLVI. G protein-coupled receptor list”. Pharmacol Rev 57 (2): 279–88. doi:10.1124/pr.57.2.5. PMID 15914470.
^ InterPro
^ Joost P, Methner A (2002). “Phylogenetic analysis of 277 human G-protein-coupled receptors as a tool for the prediction of orphan receptor ligands”. Genome Biol 3 (11): research0063.1–0063.16. doi:10.1186/gb-2002-3-11-research0063. PMID 12429062.
^ Bjarnadottir TK, Gloriam DE, Hellstrand SH, Kristiansson H, Fredriksson R, Schioth HB (2006). “Comprehensive repertoire and phylogenetic analysis of the G protein-coupled receptors in human and mouse”. Genomics 88 (3): 263–73. doi:10.1016/j.ygeno.2006.04.001. PMID 16753280.
^ Grigorieff N, Ceska TA, Downing KH, Baldwin JM, Henderson R (1996). “Electron-crystallographic refinement of the structure of bacteriorhodopsin”. J. Mol. Biol. 259 (3): 393–421. doi:10.1006/jmbi.1996.0328. PMID 8676377.
^ Kimura Y, Vassylyev DG, Miyazawa A, Kidera A, Matsushima M, Mitsuoka K, Murata K, Hirai T, Fujiyoshi Y (1997). “Surface of bacteriorhodopsin revealed by high-resolution electron crystallography”. Nature 389 (6647): 206–11. doi:10.1038/38323. PMID 9296502.
^ Pebay-Peyroula E, Rummel G, Rosenbusch JP, Landau EM (1997). “X-ray structure of bacteriorhodopsin at 2.5 angstroms from microcrystals grown in lipidic cubic phases”. Science 277 (5332): 1676–81. doi:10.1126/science.277.5332.1676. PMID 9287223.
^ Cherezov V, Rosenbaum DM, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Kuhn P, Weis WI, Kobilka BK, Stevens RC (2007). “High-resolution crystal structure of an engineered human β₂-adrenergic G protein-coupled receptor”. Science 318 (5854): 1258–65. doi:10.1126/science.1150577. PMID 17962520.
^ Rosenbaum DM, Cherezov V, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Yao XJ, Weis WI, Stevens RC, Kobilka BK (2007). “GPCR engineering yields high-resolution structural insights into β₂-adrenergic receptor function”. Science 318 (5854): 1266–73. doi:10.1126/science.1150609. PMID 17962519.
^ Chien EY, Liu W, Zhao Q, Katritch V, Han GW, Hanson MA et al. (2010). “Structure of the human dopamine D3 receptor in complex with a D2/D3 selective antagonist.”. Science 330 (6007): 1091-5. doi:10.1126/science.1197410. PMC PMC3058422. PMID 21097933.
^ Wu B, Chien EY, Mol CD, Fenalti G, Liu W, Katritch V et al. (2010). “Structures of the CXCR4 chemokine GPCR with small-molecule and cyclic peptide antagonists.”. Science 330 (6007): 1066-71. doi:10.1126/science.1194396. PMID 20929726.
^ Warne T, Serrano-Vega MJ, Baker JG, Moukhametzianov R, Edwards PC, Henderson R et al. (2008). “Structure of a beta1-adrenergic G-protein-coupled receptor.”. Nature 454 (7203): 486-91. doi:10.1038/nature07101. PMC PMC2923055. PMID 18594507.
^ 坂本順司『理工系のための生物学』、裳華房、2015年8月10日改訂版、90ページ
^ Søren G. F. Rasmussen, Brian T. DeVree, Yaozhong Zou, Andrew C. Kruse, Ka Young Chung, Tong Sun Kobilka, Foon Sun Thian, Pil Seok Chae, Els Pardon, Diane Calinski, Jesper M. Mathiesen, Syed T. A. Shah, Joseph A. Lyons, Martin Caffrey, Samuel H. Gellman, Jan Steyaert, Georgios Skiniotis, William I. Weis, Roger K. Sunahara, Brian K. Kobilka (July 2011). “Crystal structure of the beta(2) adrenergic receptor-Gs protein complex”. Nature. doi:10.1038/nature10361. PMID 21772288.