小タンパク質
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2024/04/07 21:09 UTC 版)
小タンパク質（しょうたんぱくしつ、英: small proteins）は、通常は100アミノ酸未満の長さを持つ、多様なフォールドクラスのタンパク質である[1][2][3]。それらの三次構造は、通常、ジスルフィド架橋[4]、金属リガンド[5]、および/またはヘムなどの補酵素によって維持されている。小タンパク質の中には、特定の酵素と直接相互作用することで重要な制御機能を果たし、それゆえに微生物の生物工学的応用のための興味深いツールでもある[6]。
参照項目
- システインリッチタンパク質
- 天然変成タンパク質
- 金属結合タンパク質
- マイクロペプチド
脚注
- ^ Kihara D, Skolnick J (December 2003). “The PDB is a covering set of small protein structures”. Journal of Molecular Biology 334 (4): 793–802. doi:10.1016/j.jmb.2003.10.027. PMID 14636603.
- ^ Su M, Ling Y, Yu J, Wu J, Xiao J (December 2013). “Small proteins: untapped area of potential biological importance”. Frontiers in Genetics 4: 286. doi:10.3389/fgene.2013.00286. PMC 3864261. PMID 24379829.
- ^ Storz G, Wolf YI, Ramamurthi KS (2014-06-02). “Small proteins can no longer be ignored”. Annual Review of Biochemistry 83 (1): 753–77. doi:10.1146/annurev-biochem-070611-102400. PMC 4166647. PMID 24606146.
- ^ Cheek S, Krishna SS, Grishin NV (May 2006). “Structural classification of small, disulfide-rich protein domains”. Journal of Molecular Biology 359 (1): 215–37. doi:10.1016/j.jmb.2006.03.017. PMID 16618491.
- ^ Berg JM (April 1990). “Zinc fingers and other metal-binding domains. Elements for interactions between macromolecules”. The Journal of Biological Chemistry 265 (12): 6513–6. PMID 2108957.
- ^ Brandenburg F, Klähn S (2020). “Small but smart: On the diverse role of small proteins in the regulation of cyanobacterial metabolism”. Life 10 (12): 1-15. doi:10.3390/life10120322.
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