マトリックスメタロプロテイナーゼ-2 マトリックスメタロプロテイナーゼ-2の概要

Weblio 辞書 > 辞書・百科事典 > 百科事典 > マトリックスメタロプロテイナーゼ-2の解説 > マトリックスメタロプロテイナーゼ-2の概要 

マトリックスメタロプロテイナーゼ-2

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2024/04/09 13:18 UTC 版)

MMP2
PDBに登録されている構造
PDBオルソログ検索: RCSB PDBe PDBj
PDBのIDコード一覧

1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU

識別子
記号MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
外部IDOMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
遺伝子の位置 (ヒト)
染色体16番染色体 (ヒト)[1]
バンドデータ無し開始点55,389,700 bp[1]
終点55,506,691 bp[1]
遺伝子の位置 (マウス)
染色体8番染色体 (マウス)[2]
バンドデータ無し開始点93,553,919 bp[2]
終点93,580,048 bp[2]
RNA発現パターン
さらなる参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能 zinc ion binding
金属イオン結合
ペプチダーゼ活性
血漿タンパク結合
metalloendopeptidase activity
加水分解酵素活性
メタロペプチダーゼ活性
serine-type endopeptidase activity
細胞の構成要素 細胞質

細胞膜
サルコメア
細胞外領域
ミトコンドリア
細胞核
細胞外マトリックス
細胞外空間
collagen-containing extracellular matrix
生物学的プロセス 膜内骨化
低酸素症への反応
endodermal cell differentiation
ephrin receptor signaling pathway
skeletal system morphogenesis
extracellular matrix disassembly
bone trabecula formation
タンパク質分解
血管新生
positive regulation of innate immune response
collagen catabolic process
cellular response to amino acid stimulus
face morphogenesis
embryo implantation
blood vessel maturation
positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation
サイトカイン媒介シグナル伝達経路
extracellular matrix organization
cellular response to reactive oxygen species
positive regulation of smooth muscle cell proliferation
tissue remodeling
response to amyloid-beta
出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
ヒトマウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq
(mRNA)

NM_004530
NM_001127891
NM_001302508
NM_001302509
NM_001302510

NM_008610

RefSeq
(タンパク質)

NP_001121363
NP_001289437
NP_001289438
NP_001289439
NP_004521

NP_032636

場所
(UCSC)
Chr 16: 55.39 – 55.51 MbChr 16: 93.55 – 93.58 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
閲覧/編集 ヒト閲覧/編集 マウス

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000087245 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ “Structure and expression of neutrophil gelatinase cDNA. Identity with type IV collagenase from HT1080 cells”. J. Biol. Chem. 267 (35): 25228–32. (December 1992). doi:10.1016/S0021-9258(19)74029-0. PMID 1460022. 
  6. ^ MMP2 gene”. Genetics Home Reference. 2015年5月19日閲覧。
  7. ^ MMP2 matrix metallopeptidase 2 [Homo sapiens (human) - Gene - NCBI]” (英語). www.ncbi.nlm.nih.gov. 2024年3月25日閲覧。
  8. ^ Itoh, Yoshifumi; Seiki, Motoharu (2004-06). “MT1-MMP: an enzyme with multidimensional regulation”. Trends in Biochemical Sciences 29 (6): 285–289. doi:10.1016/j.tibs.2004.04.001. ISSN 0968-0004. PMID 15276180. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/15276180. 
  9. ^ “Mutation of the matrix metalloproteinase 2 gene (MMP2) causes a multicentric osteolysis and arthritis syndrome”. Nature Genetics 28 (3): 261–5. (July 2001). doi:10.1038/90100. PMID 11431697. 
  10. ^ a b “Multicentric Osteolysis, Nodulosis, and Arthropathy in two unrelated children with matrix metalloproteinase 2 variants: Genetic-skeletal correlations”. Bone Reports 15: 101106. (December 2021). doi:10.1016/j.bonr.2021.101106. PMC 8283316. PMID 34307793. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC8283316/. 
  11. ^ “Characteristic elevation of matrix metalloproteinase activity in idiopathic interstitial pneumonias”. American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine 162 (5): 1949–56. (November 2000). doi:10.1164/ajrccm.162.5.9906096. PMID 11069839. 
  12. ^ “Matrix metalloproteinases vary with airway microbiota composition and lung function in non-cystic fibrosis bronchiectasis”. Annals of the American Thoracic Society 12 (5): 701–7. (May 2015). doi:10.1513/AnnalsATS.201411-513OC. PMID 25679336. 
  13. ^ “A novel microbiota stratification system predicts future exacerbations in bronchiectasis”. Annals of the American Thoracic Society 11 (4): 496–503. (May 2014). doi:10.1513/AnnalsATS.201310-335OC. PMID 24592925. 
  14. ^ “Clinical and mutation profile of multicentric osteolysis nodulosis and arthropathy”. American Journal of Medical Genetics. Part A 170A (2): 410–417. (February 2016). doi:10.1002/ajmg.a.37447. PMID 26601801. 
  15. ^ a b c “Gelatinase-mediated migration and invasion of cancer cells”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Cancer 1755 (1): 37–69. (May 2005). doi:10.1016/j.bbcan.2005.03.001. hdl:10138/22049. PMID 15907591. 
  16. ^ a b c d “The role of gelatinases in colorectal cancer progression and metastasis”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reviews on Cancer 1705 (2): 69–89. (December 2004). doi:10.1016/j.bbcan.2004.09.006. PMID 15588763. 
  17. ^ “The regulation of MMP targeting to invadopodia during cancer metastasis”. Frontiers in Cell and Developmental Biology 3: 4. (2015). doi:10.3389/fcell.2015.00004. PMC 4313772. PMID 25699257. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4313772/. 
  18. ^ “Cortactin is an essential regulator of matrix metalloproteinase secretion and extracellular matrix degradation in invadopodia”. Cancer Research 67 (9): 4227–35. (May 2007). doi:10.1158/0008-5472.CAN-06-3928. PMID 17483334. 
  19. ^ “Roles of matrix metalloproteinases in cancer progression and their pharmacological targeting”. The FEBS Journal 278 (1): 16–27. (Jan 2011). doi:10.1111/j.1742-4658.2010.07919.x. PMID 21087457. 
  20. ^ a b “Matrix metalloproteinases: multifunctional contributors to tumor progression”. Molecular Medicine Today 6 (4): 149–56. (April 2000). doi:10.1016/s1357-4310(00)01686-5. PMID 10740253. 
  21. ^ “Integrin alpha v beta 3 rescues melanoma cells from apoptosis in three-dimensional dermal collagen”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 91 (19): 8856–60. (September 1994). Bibcode1994PNAS...91.8856M. doi:10.1073/pnas.91.19.8856. PMC 44705. PMID 7522323. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC44705/. 
  22. ^ “Induction of cell migration by matrix metalloprotease-2 cleavage of laminin-5”. Science 277 (5323): 225–28. (July 1997). doi:10.1126/science.277.5323.225. PMID 9211848. 
  23. ^ “Matrix metalloproteinase-2 governs lymphatic vessel formation as an interstitial collagenase”. Blood 119 (21): 5048–56. (May 2012). doi:10.1182/blood-2011-12-400267. PMID 22490679. https://dipot.ulb.ac.be/dspace/bitstream/2013/261407/4/zh802112005048.pdf. 
  24. ^ “TGFbeta in Cancer”. Cell 134 (2): 215–30. (July 2008). doi:10.1016/j.cell.2008.07.001. PMC 3512574. PMID 18662538. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3512574/. 
  25. ^ “Matrix metalloproteinase-9 triggers the angiogenic switch during carcinogenesis”. Nature Cell Biology 2 (10): 737–44. (October 2000). doi:10.1038/35036374. PMC 2852586. PMID 11025665. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2852586/. 
  26. ^ “Expression of MMP-2 correlates with increased angiogenesis in CNS metastasis of lung carcinoma”. International Journal of Clinical and Experimental Pathology 3 (8): 775–81. (2010). PMC 2993228. PMID 21151391. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2993228/. 
  27. ^ “Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3”. Science 289 (5482): 1202–6. (August 2000). Bibcode2000Sci...289.1202M. doi:10.1126/science.289.5482.1202. PMID 10947989. 
  28. ^ a b “Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity”. J. Biol. Chem. 275 (41): 32167–73. (October 2000). doi:10.1074/jbc.M003834200. PMID 10900205. 
  29. ^ “Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (11): 7414–9. (May 2002). Bibcode2002PNAS...99.7414M. doi:10.1073/pnas.102185399. PMC 124245. PMID 12032297. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC124245/. 
  30. ^ “Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation”. J. Biol. Chem. 275 (50): 39497–506. (December 2000). doi:10.1074/jbc.M005932200. PMID 10991943. 
  31. ^ a b “Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2”. J. Biol. Chem. 272 (24): 15496–500. (June 1997). doi:10.1074/jbc.272.24.15496. PMID 9182583. 
  32. ^ a b “Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain”. J. Biol. Chem. 277 (50): 48696–707. (December 2002). doi:10.1074/jbc.M209177200. PMID 12374789. 


「マトリックスメタロプロテイナーゼ-2」の続きの解説一覧



英和和英テキスト翻訳>> Weblio翻訳
英語⇒日本語日本語⇒英語
  
  •  マトリックスメタロプロテイナーゼ-2のページへのリンク

辞書ショートカット

すべての辞書の索引

「マトリックスメタロプロテイナーゼ-2」の関連用語

マトリックスメタロプロテイナーゼ-2のお隣キーワード
検索ランキング

   

英語⇒日本語
日本語⇒英語
   



マトリックスメタロプロテイナーゼ-2のページの著作権
Weblio 辞書 情報提供元は 参加元一覧 にて確認できます。

   
ウィキペディアウィキペディア
All text is available under the terms of the GNU Free Documentation License.
この記事は、ウィキペディアのマトリックスメタロプロテイナーゼ-2 (改訂履歴)の記事を複製、再配布したものにあたり、GNU Free Documentation Licenseというライセンスの下で提供されています。 Weblio辞書に掲載されているウィキペディアの記事も、全てGNU Free Documentation Licenseの元に提供されております。

©2024 GRAS Group, Inc.RSS