PDIA3とは? わかりやすく解説

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PDIA3

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2023/05/03 07:24 UTC 版)

PDIA3(protein disulfide isomerase family A member 3)もしくはERp57GRP58は、ヒトではPDIA3遺伝子にコードされるイソメラーゼである[5][6][7]。このタンパク質は小胞体に局在し、レクチンシャペロンであるカルレティキュリンカルネキシンと相互作用して、新たに合成された糖タンパク質フォールディングを調節する。レクチンシャペロンとこのタンパク質との複合体は、糖タンパク質基質のジスルフィド結合の形成を促進することでタンパク質のフォールディングを媒介していると考えられている[8]


  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000167004 - Ensembl, May 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000027248 - Ensembl, May 2017
  3. ^ Human PubMed Reference:
  4. ^ Mouse PubMed Reference:
  5. ^ “cDNA cloning and baculovirus expression of the human liver endoplasmic reticulum P58: characterization as a protein disulfide isomerase isoform, but not as a protease or a carnitine acyltransferase”. Archives of Biochemistry and Biophysics 323 (2): 397–403. (Nov 1995). doi:10.1006/abbi.1995.0060. PMID 7487104. 
  6. ^ “Molecular cloning of the human glucose-regulated protein ERp57/GRP58, a thiol-dependent reductase. Identification of its secretory form and inducible expression by the oncogenic transformation”. European Journal of Biochemistry 234 (1): 336–42. (Nov 1995). doi:10.1111/j.1432-1033.1995.336_c.x. PMID 8529662. 
  7. ^ a b “ERp60 does not substitute for protein disulphide isomerase as the beta-subunit of prolyl 4-hydroxylase”. The Biochemical Journal. 316 316 (2): 599–605. (Jun 1996). doi:10.1042/bj3160599. PMC 1217390. PMID 8687406. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1217390/. 
  8. ^ a b Entrez Gene: PDIA3 protein disulfide isomerase family A, member 3”. 2023年2月4日閲覧。
  9. ^ a b c d e f “Insights into MHC class I peptide loading from the structure of the tapasin-ERp57 thiol oxidoreductase heterodimer”. Immunity 30 (1): 21–32. (Jan 2009). doi:10.1016/j.immuni.2008.10.018. PMC 2650231. PMID 19119025. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2650231/. 
  10. ^ a b c d “Crystal structure of the bb' domains of the protein disulfide isomerase ERp57”. Structure 14 (8): 1331–9. (Aug 2006). doi:10.1016/j.str.2006.06.019. PMID 16905107. 
  11. ^ “Impaired assembly of the major histocompatibility complex class I peptide-loading complex in mice deficient in the oxidoreductase ERp57”. Nature Immunology 7 (1): 93–102. (Jan 2006). doi:10.1038/ni1288. PMID 16311600. 
  12. ^ a b “A transcriptome-proteome integrated network identifies endoplasmic reticulum thiol oxidoreductase (ERp57) as a hub that mediates bone metastasis”. Molecular & Cellular Proteomics 12 (8): 2111–25. (Aug 2013). doi:10.1074/mcp.M112.022772. PMC 3734573. PMID 23625662. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3734573/. 
  13. ^ “Analysis of the interaction of calcitriol with the disulfide isomerase ERp57”. Scientific Reports 6: 37957. (November 2016). doi:10.1038/srep37957. PMC 5126700. PMID 27897272. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5126700/. 
  14. ^ “Downregulation of ERp57 expression is associated with poor prognosis in early-stage cervical cancer”. Biomarkers 18 (7): 573–9. (Nov 2013). doi:10.3109/1354750X.2013.827742. PMID 23957851. https://zenodo.org/record/897050. 
  15. ^ “ERp57/PDIA3 binds specific DNA fragments in a melanoma cell line”. Gene 524 (2): 390–5. (Jul 2013). doi:10.1016/j.gene.2013.04.004. hdl:11573/516861. PMID 23587917. 
  16. ^ “Secretion of ERP57 is important for extracellular matrix accumulation and progression of renal fibrosis, and is an early sign of disease onset”. Journal of Cell Science 126 (Pt 16): 3649–63. (Aug 2013). doi:10.1242/jcs.125088. PMID 23781031. 
  17. ^ a b c d “Localization of the lectin, ERp57 binding, and polypeptide binding sites of calnexin and calreticulin”. The Journal of Biological Chemistry 277 (33): 29686–97. (Aug 2002). doi:10.1074/jbc.M202405200. PMID 12052826. 
  18. ^ “ERp27, a new non-catalytic endoplasmic reticulum-located human protein disulfide isomerase family member, interacts with ERp57”. The Journal of Biological Chemistry 281 (44): 33727–38. (Nov 2006). doi:10.1074/jbc.M604314200. PMID 16940051. 


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