URM1とは? わかりやすく解説

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URM1

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2026/09/06 13:38 UTC 版)

Urm1 (Ubiquitin related modifier)
出芽酵母Urm1の構造(PDB: 2QJL)。タンパク質の中心部にβ-graspフォールドが位置している。C末端のジグリシンモチーフが青、マグネシウムイオンが黒い球で示されている。
識別子
略号 URM1
Pfam PF09138
InterPro IPR015221
SCOP d.15.3.3
SUPERFAMILY d.15.3.3
利用可能な蛋白質構造:
Pfam structures
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum structure summary
PDB

1wgk 1xo3 2ax5

2k9x 2k9x 2qjl
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URM1(ubiquitin-related modifier 1)は、ユビキチン化経路と類似したurmylation経路によってタンパク質を修飾するユビキチン様タンパク質である[1]。ユビキチンスーパーファミリーの配列比較や系統解析では、URM1がこのスーパーファミリーの共通祖先の構造的・配列的特徴を最もよく保存していることが示されている[2][3]

URM1は、β-graspフォールドからなるコアと、C末端に必要不可欠なジグリシンモチーフを有する。URM1はペルオキシレドキシンAhp1英語版のほか、ATPBP3(CTU1)、CTU2英語版MOCS3英語版リジン残基を介して結合することが知られており[4]、ヒトではUBA3英語版E1酵素UBE2M英語版E2酵素として機能することが報告されている[5]。ユビキチン化過程と同様に、urmylationにはチオエステル中間体の形成が必要であり、基質とURM1との間にはイソペプチド結合が形成される。さらに、urmylation過程は酸化ストレスによって大きく亢進し[6]、このタンパク質標識は栄養素の検知や酸化ストレス応答に機能していると考えられている。

また、URM1は真核生物のtRNAチオール化において硫黄キャリアとしてはたらくことが示されており、その機構はチオカルボキシル化URM1の形成を必要とする[7]。URM1は細胞質のtRNAのチオール化に関与しており、E1様酵素Uba4(MOCS3)から硫黄を受け取りtRNAへ転移する。配列や構造の相同性の研究では、URM1が原核生物の硫黄キャリアタンパク質であるThiSやMoaDと密接に関連していることが示唆されており、こうした硫黄キャリアタンパク質が真核生物のユビキチン様タンパク質に相当する原核生物タンパク質である可能性がある[8]

出典

  1. Goehring AS, Rivers DM, Sprague GF (November 2003). “Urmylation: a ubiquitin-like pathway that functions during invasive growth and budding in yeast”. Molecular Biology of the Cell 14 (11): 4329–41. doi:10.1091/mbc.E03-02-0079. PMC 266754. PMID 14551258.
  2. Xu J, Zhang J, Wang L, Zhou J, Huang H, Wu J, Zhong Y, Shi Y (August 2006). “Solution structure of Urm1 and its implications for the origin of protein modifiers”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 103 (31): 11625–30. Bibcode:2006PNAS..10311625X. doi:10.1073/pnas.0604876103. PMC 1518799. PMID 16864801.
  3. Goehring AS, Rivers DM, Sprague GF (November 2003). “Urmylation: a ubiquitin-like pathway that functions during invasive growth and budding in yeast”. Molecular Biology of the Cell 14 (11): 4329–41. doi:10.1091/mbc.E03-02-0079. PMC 266754. PMID 14551258.
  4. Van der Veen AG, Schorpp K, Schlieker C, Buti L, Damon JR, Spooner E, Ploegh HL, Jentsch S (February 2011). “Role of the ubiquitin-like protein Urm1 as a noncanonical lysine-directed protein modifier”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 108 (5): 1763–70. doi:10.1073/pnas.1014402108. PMC 3033243. PMID 21209336.
  5. Chakraborty, Swatadipta; Chanda, Saibal; Cao, Zhongwen; Pham, Alan; Zhang, Zihan; Wang, Yinsheng; Herring, Logan; Cao, Wenyue et al. (2026-04-29). “NAE1/UBA3-UBE2M are E1 and E2 enzymes for the URM1 modification”. Nature Communications 17 (1): 5858. doi:10.1038/s41467-026-72296-w. ISSN 2041-1723. PMC 13333801. PMID 42056084.
  6. Wang F, Liu M, Qiu R, Ji C (August 2011). “The dual role of ubiquitin-like protein Urm1 as a protein modifier and sulfur carrier”. Protein & Cell 2 (8): 612–9. doi:10.1007/s13238-011-1074-6. PMC 4875326. PMID 21904977.
  7. Petroski MD, Salvesen GS, Wolf DA (February 2011). “Urm1 couples sulfur transfer to ubiquitin-like protein function in oxidative stress”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 108 (5): 1749–50. Bibcode:2011PNAS..108.1749P. doi:10.1073/pnas.1019043108. PMC 3033263. PMID 21245332.
  8. Pedrioli PG, Leidel S, Hofmann K (December 2008). “Urm1 at the crossroad of modifications. 'Protein Modifications: Beyond the Usual Suspects' Review Series”. EMBO Reports 9 (12): 1196–202. doi:10.1038/embor.2008.209. PMC 2603462. PMID 19047990.

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