酵素 - 酵素が働く条件 - わかりやすく解説 Weblio辞書

ウィキペディア

索引トップ用語の索引ランキングカテゴリー

酵素

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2024/04/04 13:29 UTC 版)

酵素が働く条件

この節は検証可能な参考文献や出典が全く示されていないか、不十分です。出典を追加して記事の信頼性向上にご協力ください。（このテンプレートの使い方）
出典検索^?: "酵素" – ニュース · 書籍 · スカラー · CiNii · J-STAGE · NDL · dlib.jp · ジャパンサーチ · TWL（2021年12月）

大きく次の4つに分けられる。

最適pH
最適温度
基質の濃度
酵素の濃度

最適pH

各酵素にはもっとも活発に機能するpHがあり、これを最適pH（英: optimal pH）、もしくは至適pHという。ほとんどの酵素は各環境の生理的pHで活動がもっとも激しくなる。たとえばヒトの体内では通常最適pHは7付近であるが、胃液の中に含まれるペプシンの最適pHは1.5、トリプシンの最適pHは約8、アルギナーゼ（en:Arginase）の最適pHは9.5である。最適pHが酵素をもっとも安定化させるpHではないことに注意が必要である。

最適温度

最適pHと同様に、酵素の活動がもっとも激しくなる温度が存在する。これを最適温度（optimal temperature）、もしくは至適温度ともいう。ヒトの酵素の場合、通常は生理的温度である35℃から40℃付近とされる。最適pHと同様に、最適温度が酵素をもっとも安定化させる温度ではないことに注意が必要である。

基質の濃度

詳細は「酵素反応速度論」を参照

酵素の機能は基質の濃度に依存する。基本的には、基質の濃度が上がるほど反応速度が上がるが、ある一定の濃度で飽和を迎える。さらに基質の濃度を増やすことで、逆に酵素の機能が著しく阻害されることもある。これら酵素と基質濃度の関係は、酵素や基質の種類によってさまざまである。

酵素の濃度

詳細は「酵素反応速度論」を参照

酵素の機能は酵素自体の濃度にも依存する。基本的には、酵素の濃度が上がるほど反応速度が上昇する。生体内での酵素濃度は、遺伝子の発現によって制御される。In vitroでは、酵素の溶解度に依存するが、濃度を高めすぎた結果沈殿した酵素は構造が破壊されている場合がほとんどであり、再び溶解させても機能を回復させることは難しい。

脚注

注釈

^ "E.C." や "EC." と表記される例もある。
^ EC番号は酵素の特性によって分類されるので、同じ EC番号であっても異なる配列のタンパク質の酵素が含まれる。
^ 1,000cal/molが約4.2kJ/molに相当する。

出典

^ Murphy JM, Farhan H, Eyers PA (2017). “Bio-Zombie: the rise of pseudoenzymes in biology”. Biochem Soc Trans 45 (2): 537–544. doi:10.1042/bst20160400. PMID 28408493.
^ Murphy JM, et al. (2014). “A robust methodology to subclassify pseudokinases based on their nucleotide-binding properties”. Biochemical Journal 457 (2): 323–334. doi:10.1042/BJ20131174. PMC 5679212. PMID 24107129.
^ ^a ^b 北川裕久、田島秀浩、中川原寿俊ら「膵頭部癌術後の消化吸収障害に対する高力価・腸溶性膵消化酵素剤投与の有用性についての検討」『膵臓』第28巻第2号、2013年4月25日、178-184頁、doi:10.2958/suizo.28.178、NAID 10031178027。
^ ^a ^b 伊藤鉄英、安田幹彦、河辺顕ら「慢性膵炎の栄養療法」『日本消化器病學會雜誌』第104巻第12号、2007年12月5日、1722-1727頁、doi:10.11405/nisshoshi.104.1722。
^ Raja, MMM; Raja, A; Imran, MM; Santha, AMI; Devasena, K (2011). “Enzymes Application in Diagnostic Prospects”. Biotechnology 10 (1): 51-59. doi:10.3923/biotech.2011.51.59.
^ Payen, A; Persoz, JF (1833). “Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels” (French trans-title=Memoir on diastase, the principal products of its reactions, and their applications to the industrial arts). Annales de chimie et de physique. 2nd 53: 73-92.
^ Theodor Schwann. Encyclopædia Britannica. 2007. Encyclopædia Britannica Online.
^ Harper, D (2001). "enzyme". Online Etymology Dictionary.
^ Kühne W (1876). “Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente [On the behavior of various organized and so-called unformed ferments]” (German). Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. new series 1 (3): 190-193.
^ 徳重正信、「酵素」『世界大百科事典』(CD-ROM版、第2版)、日立デジタル平凡社、1998年。
^ Fischer E (1894). “Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme”. Ber Dt Chem Ges 27: 2985-93.
^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org
^ “The Nobel Prize in Chemistry 1946”. The Nobel Prize. NobelPrize.org. 2018年11月4日閲覧。
^ 1989 Nobel prize for Chemistrylaureates at http://nobelprize.org
^ Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D (2002). “Enzyme dynamics during catalysis”. Science 295: 1520-3. PMID 11859194.
^ Agarwal PK (2005). Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes. journal=J Am Chem Soc. 127. pp. 15248-56. PMID 16248667.
^ Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, Korzhnev DM, Wolf-Watz M, Bosco DA, Skalicky JJ, Kay LE, Kern D (2005). “Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis”. Nature 438: 117-21. PMID 16267559.
^ Åqvist, J., Kazemi, M., Isaksen, G. V., Brandsdal, B. O. (2017). “Entropy and Enzyme Catalysis”. Acc. Chem. Res. 50 (2): 199–207. doi:10.1021/acs.accounts.6b00321.
^ Koshland Jr., D. E. (1958). “Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 44 (2): 98-104. doi:10.1073/pnas.44.2.98.
^ 吉岡政七, 遠藤克己『新生化学ガイドブック』南江堂、1969年、82-119ページ。
^ ^a ^b ^c ^d 一島英治『酵素の化学』朝倉書店、1995年。ISBN 4-254-14555-1
^ Sang-Hwan Oh, Ganther HE, Hoekstra WG (1974). “Selenium as a Component of Glutathione Peroxidase Isolated from Ovine Erythrocytest”. Biochemistry 13: 1825-9. [1]
^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m ⁿ ^o ^p ^q ^r ^s ^t ^u "Molecule of the Month" RCSB PDB
^ 長倉三郎他編「補欠分子族」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。長倉三郎他編「補酵素」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。
^ 『レーニンジャーの新生化学[上]』第4版、廣川書店、監修／山科郁男編集／中山和久
^ JIS K 3600:2000（日本産業標準調査会、経済産業省）
^ 吉岡政七, 遠藤克己『新生化学ガイドブック』南江堂、1969年、89ページ。
^ 長倉三郎他編「代謝調節」『理化学辞典』5版、岩波書店、1998年。
^ ^a ^b 今井誠一『味噌』農山漁村文化協会、2002年。27-29頁。
^ Roxas M (2008-12). “The role of enzyme supplementation in digestive disorders” (pdf). Altern Med Rev 13 (4): 307–14. PMID 19152478.
^ タカヂアスターゼ日本薬学会
^ “消化酵素製剤解説処方薬辞典”. 日経メディカル. 2018年7月26日閲覧。
^ Leite AP, de Oliveira BG, Soares MF, Barrocas DL (2012-9). “Use and effectiveness of papain in the wound healing process: a systematic review”. Rev Gaucha Enferm 33 (3): 198–207. doi:10.1590/s1983-14472012000300026. PMID 23405827.
^ “Risk Assessments”. HERA Human and Environmental Risk Assessment on ingredients of household cleaning products. HERA. 2018年11月4日閲覧。
^ 高機能バイオセンサー事業部会編『高機能バイオセンサー』化学工業日報社、2003年。ISBN 4-87326-429-4
^ T.A. Brown著、村松正實監訳『ゲノム新しい生命情報システムへのアプローチ』メディカル・サイエンス・インターナショナル、2000年。ISBN 4-89592-237-5
^ Nitta I, Ueda T, Watanabe K (1998). “Possivble involvement of Escherichia coli 23S ribosomal RNA in peptide bond formation”. RNA 4: 257-67.
^ Nitta I, Kamada Y, Noda H, Ueda T, Watanabe K (1998). “Reconstitution of peptide bond formation with Escherichia coli 23S ribosomal RNA domains”. Science 281: 666-9. PMID 9685252.
^ Scott WG, Klug A (1996). “Ribozymes: structure and mechanism in RNA catalysis”. Trends Biochem Sci 21: 351-5.
^ Szathmary E, Smith JM (1993). “The evolution of chromosomes. II. Molecular mechanisms”. J Theoret Biol 164: 447-54.
^ Csermely P (1997). “Proteins, RNAs and chaperones in enzyme evolution: a folding perspective”. Trends Biochem Sci 22: 147-9.
^ Giovanna Ghirlanda, "Old enzymes, new tricks", Nature 453, 164-166 (2008). doi:10.1038/453164a