コハク酸デヒドロゲナーゼ
(複合体II から転送)
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2020/07/28 07:00 UTC 版)
コハク酸デヒドロゲナーゼ （succinate dehydrogenase, SDH)は、コハク酸をフマル酸へ酸化する酸化還元酵素である。コハク酸脱水素酵素とも。このとき同時にユビキノンなどのキノンを還元することから、コハク酸キノンレダクターゼ(succinate-quinone reductase, SQR)とも呼ばれる。クエン酸回路の8段階目の反応を担い、また呼吸鎖においては複合体II(Complex II)と呼ばれている。真核生物ではミトコンドリア内膜に、原核生物では細胞膜に固定されている酵素複合体である。[1]。
| ||||||
| ||||||||||||||
- ^ Oyedotun KS, Lemire BD (March 2004). “The quaternary structure of the Saccharomyces cerevisiae succinate dehydrogenase. Homology modeling, cofactor docking, and molecular dynamics simulation studies”. J. Biol. Chem. 279 (10): 9424–31. doi:10.1074/jbc.M311876200. PMID 14672929.
- ^ a b Tomitsuka E, Hirawake H, Goto Y, Taiwaki M, Harada S, Kita K (2003). “Direct evidence for two distinct forms of the flavoprotein subunit of human mitochondrial complex II (succinate-ubiquinone reductase)”. J. Biochem 134 (2): 191–5. doi:10.1093/jb/mvg144.
- ^ a b Yankovskaya V, Horsefield R, Törnroth S, et al. (January 2003). “Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation”. Science 299 (5607): 700–4. doi:10.1126/science.1079605. PMID 12560550.
- ^ Kenney WC (April 1975). “The reaction of N-ethylmaleimide at the active site of succinate dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 250 (8): 3089–94. PMID 235539.
- ^ Horsefield R, Yankovskaya V, Sexton G, et al. (March 2006). “Structural and computational analysis of the quinone-binding site of complex II (succinate-ubiquinone oxidoreductase): a mechanism of electron transfer and proton conduction during ubiquinone reduction”. J. Biol. Chem. 281 (11): 7309–16. doi:10.1074/jbc.M508173200. PMID 16407191.
- ^ Pettersen EF, Goddard TD, Huang CC, et al. (October 2004). “UCSF Chimera--a visualization system for exploratory research and analysis”. J Comput Chem 25 (13): 1605–12. doi:10.1002/jcc.2008410.1002/jcc.20084. PMID 15264254.
- ^ Tran QM, Rothery RA, Maklashina E, Cecchini G, Weiner JH (October 2006). “The quinone binding site in Escherichia coli succinate dehydrogenase is required for electron transfer to the heme b”. J. Biol. Chem. 281 (43): 32310–7. doi:10.1074/jbc.M607476200. PMID 16950775.
- ^ Lemos et al. (2002). “Quinol:fumarate oxidoreductases and succinate:quinone oxidoreductases: phylogenetic relationships, metal centres and membrane attachment”. Biochim. Biophys. Acta 1553 (1–2): 158–170. doi:10.1016/S0005-2728(01)00239-0.
- ^ Huang et al. (2010). “Functional and composition differences between mitochondrial complex II in Arabidopsis and rice are correlated with the complex genetic history of the enzyme”. Plant Mol. Biol. 72 (3): 331–342. doi:10.1007/s11103-009-9573-z.
- ^ Morales et al. (2009). “Novel mitochondrial complex II isolated from Trypanosoma cruzi is composed of 12 peptides including a heterodimeric Ip subunit”. J. Biol. Chem. 284 (11): 7255–7263. doi:10.1074/jbc.M806623200.
- 1 コハク酸デヒドロゲナーゼとは
- 2 コハク酸デヒドロゲナーゼの概要
- 3 分類
複合体II
出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2022/05/03 07:41 UTC 版)
詳細は「コハク酸デヒドロゲナーゼ」を参照 複合体IIはSDHA・SDHB・SDHC・SDHDの4つのタンパク質サブユニットから構成され、コハク酸に由来する追加の電子がキノンプールに入り、FADを介してキノンに移される。脂肪酸やグリセロール3-リン酸等の別の電子供与体も、キノンに電子を供給できる。複合体IIは複合体Iと平行な電子伝達経路であるが、複合体Iとは異なり、この経路では膜間空間にプロトンが輸送されない。このため、複合体IIでは電子伝達系全体にもたらすエネルギーが少ない。 複合体II はコハク酸の酸化およびフマル酸の還元の両方向の反応を担い、以下の役割をになう。 好気条件 — コハク酸からキノンへの電子伝達を行う「コハク酸：ユビキノン酸化還元酵素」 嫌気条件 — ロドキノールからフマル酸への電子伝達を行う「ロドキノール：フマル酸酸化還元酵素」 呼吸鎖複合体では唯一、プロトンの電気化学的ポテンシャル形成には関与しないが、嫌気条件の反応と共役して複合体 I のプロトンポンプ機構を稼動させるシステムをになう。 複合体II は以下の構成からなる。 表在性サブユニット コハク酸、フマル酸の酸化還元に関わるフラビンタンパク質 (FAD) 膜内サブユニット Fe-S タンパク質 シトクロム b（ユビキノン酸化還元に関わる） 好気的な電子伝達は以下の手順で行われる。 コハク酸 → 鉄・硫黄クラスター → ユビキノン 収支式は コハク酸 + ユビキノン → フマル酸 + ユビキノール 嫌気的な電子伝達は以下の手順で行われる。 複合体I 由来のロドキノール → Fe-S クラスター → フマル酸 収支式は フマル酸 + 2 プロトン + ロドキノール → コハク酸 + ロドキノン 複合体IIはフマル酸還元酵素を起源とする。その後ユビキノン酸化能などを獲得していき、現在の形になったと考えられる。
※この「複合体II」の解説は、「電子伝達系」の解説の一部です。
「複合体II」を含む「電子伝達系」の記事については、「電子伝達系」の概要を参照ください。
- 複合体IIのページへのリンク
