ペプチドマスフィンガープリンティングとは

ペプチドマスフィンガープリンティング

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2016/01/01 16:54 UTC 版)

ペプチドマスフィンガープリンティング（peptide mass fingerprinting; PMF）は、1993年に開発されたタンパク質の同定方法である。この技術は同年にいくつかの研究グループによって独立に発案された^[1] ^[2]^[3]^[4]^[5]。

注釈・参考文献

^ Pappin DJ, Hojrup P, Bleasby AJ (1993). “Rapid identification of proteins by peptide-mass fingerprinting”. Curr. Biol. 3 (6): 327–32. doi:10.1016/0960-9822(93)90195-T. PMID 15335725.
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^ ^a ^b ^c Shevchenko A, Jensen ON, Podtelejnikov AV, Sagliocco F, Wilm M, Vorm O, Mortensen P, Shevchenko A, Boucherie H, Mann M (1996). “Linking genome and proteome by mass spectrometry: large-scale identification of yeast proteins from two dimensional gels”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (25): 14440–5. doi:10.1073/pnas.93.25.14440. PMID 8962070.
^ 訳注：MASCOT などのプログラムは数種類のタンパク質の混在に対応している。
^ Wang W, Sun J, Nimtz M, Deckwer WD, Zeng AP (2003). “Protein identification from two-dimensional gel electrophoresis analysis of Klebsiella pneumoniae by combined use of mass spectrometry data and raw genome sequences”. Proteome Science 1 (1): 6. doi:10.1186/1477-5956-1-6. PMID 14653859.
^ ^a ^b Hufnagel P, Rabus R (2006). “Mass spectrometric identification of proteins in complex post-genomic projects. Soluble proteins of the metabolically versatile, denitrifying 'Aromatoleum' sp. strain EbN1”. J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 11 (1-2): 53–81. doi:10.1159/000092819. PMID 16825790.
^ 訳注：アクリルアミド化（プロピオンアミド化）は PAGE の際に未重合アクリルアミドによって自然に引き起こされ得る。しかし泳動中の修飾だけでは不十分なため、システイン残基をアクリルアミド処理する場合には泳動後に改めて処理が行われる。