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アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NAD(P)+)

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2010/04/01 08:02 UTC 版)

本来の表記は「アロゲン酸デヒドロゲナーゼ [NAD(P)+]」です。この記事に付けられた題名は記事名の制約から不正確なものとなっています。
アロゲン酸デヒドロゲナーゼ [NAD(P)+]
識別子
EC番号 1.3.1.79
CAS登録番号 64295-75-6
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures

アロゲン酸デヒドロゲナーゼ [NAD(P)+](arogenate dehydrogenase [NAD(P)+])は、次の化学反応触媒する酸化還元酵素である。

L-アロゲン酸 + NAD(P)+ \rightleftharpoons L-チロシン + NAD(P)H + CO2

反応式の通り、この酵素の基質L-アロゲン酸とNAD(P)+、生成物はL-チロシンとNAD(P)Hと二酸化炭素である。

組織名はL-arogenate:NAD(P)+ oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にarogenic dehydrogenase (ambiguous), cyclohexadienyl dehydrogenase, pretyrosine dehydrogenase (ambiguous)がある。

参考文献

  • Connelly JA, Conn EE (1986). “Tyrosine biosynthesis in Sorghum bicolor: isolation and regulatory properties of arogenate dehydrogenase”. Z. Naturforsch. [C]. 41: 69–78. PMID 2939643.
  • Bonner C, Jensen R (1987). “Arogenate dehydrogenase”. Methods. Enzymol. 142: 488–94. DOI: 10.1016/S0076-6879(87)42060-0. PMID 3600376.

アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』 (2010/04/07 22:07 UTC 版)

本来の表記は「アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)」です。この記事に付けられた題名は記事名の制約から不正確なものとなっています。
アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)
識別子
EC番号 1.3.1.78
CAS登録番号 64295-75-6
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures
遺伝子オントロジー AmiGO / EGO

アロゲン酸デヒドロゲナーゼ (NADP+)(arogenate dehydrogenase (NADP+))は、次の化学反応触媒する酸化還元酵素である。

L-アロゲン酸 + NADP+ \rightleftharpoons L-チロシン + NADPH + CO2

反応式の通り、この酵素の基質L-アロゲン酸とNADP+、生成物はL-チロシンとNADPHと二酸化炭素である。

組織名はL-arogenate:NADP+ oxidoreductase (decarboxylating)で、別名にarogenic dehydrogenase (ambiguous), pretyrosine dehydrogenase (ambiguous), TyrAAT1, TyrAAT2, TyrAaがある。

参考文献

  • Byng G, Whitaker R, Flick C and Jensen RA (1981). “Enzymology of L-tyrosine biosynthesis in corn (Zea mays)”. Phytochemistry 20: 1289–1292. DOI: 10.1016/0031-9422(81)80023-4.
  • Gaines CG, Byng GS, Whitaker RJ and Jensen RA (1982). “L-Tyrosine regulation and biosynthesis via arogenate dehydrogenase in suspension-cultured cells of Nicotiana silvestris Speg. et Comes”. Planta 156: 233–240. DOI: 10.1007/BF00393730.
  • Ishikawa T, Hirayama J, Kobayashi Y, Todo T (2002). “Zebrafish CRY represses transcription mediated by CLOCK-BMAL heterodimer without inhibiting its binding to DNA”. Genes. Cells. 7: 1073–86. DOI: 10.1046/j.1365-2443.2002.00579.x. PMID 12354100.
  • Bonner CA, Jensen RA, Gander JE, Keyhani NO (2004). “A core catalytic domain of the TyrA protein family: arogenate dehydrogenase from Synechocystis”. Biochem. J. 382: 279–91. DOI: 10.1042/BJ20031809. PMID 15171683.






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