α-ヘリックス

生物学用語辞典

αらせん

同義/類義語：αヘリックス, α構造,
英訳・(英)同義/類義語：alpha helix, alpha structure

ベータシート構造と共にタンパク質の三次元構造を形成するアルファへリックスは、ペプチド結合でつながったアミノ酸の鎖がらせん状に巻いた構造をしており、ペプチド結合間の酸素原子と水素原子の間の水素結合により、この構造を保っている。

αヘリックス

同義/類義語：αらせん
英訳・(英)同義/類義語：alpha-helix, alpha helix

ベータシート構造と共にタンパク質の三次元構造を形成するアルファへリックスは、ペプチド結合でつながったアミノ酸の鎖がらせん状に巻いた構造をしており、ペプチド結合間の酸素原子と水素原子の間の水素結合により、この構造を保っている。

「生物学用語辞典」の他の用語

酵素タンパク質モチーフなど：

αケラチン  αフェトプロテイン  αブンガロトキシン  αヘリックス  α因子  α因子受容体  β-アミラーゼ

ウィキペディア

αヘリックス

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2023/06/08 05:34 UTC 版)

αヘリックス（Alpha helix）はタンパク質の二次構造の共通モチーフの1つで、ばねに似た右巻きらせんの形をしている。骨格となるアミノ酸の全てのアミノ基は4残基離れたカルボキシ基と水素結合を形成している。

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αヘリックス

出典: フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』 (2021/05/04 06:25 UTC 版)

「タンパク質構造予測」の記事における「αヘリックス」の解説

詳細は「αヘリックス」を参照 αヘリックスは、タンパク質の二次構造の中で最も多く存在するタイプである。αヘリックスは、1ターンあたり3.6個のアミノ酸を持ち、4番目の残基ごとに水素結合が形成されている。平均的な長さは10アミノ酸（3ターン）または10Åだが、5～40（1.5～11ターン）とばらつきがある。水素結合が整列することで、ヘリックスに双極子モーメントが生じ、その結果、ヘリックスのアミノ末端に部分的な正電荷が生じる。この領域には遊離NH2基があるため、リン酸塩などの負の電荷を持つ基と相互作用する。αヘリックスは、タンパク質コアの表面に最も多く存在し、そこは水性環境との界面となっている。らせんの内側に面する側は疎水性アミノ酸が、外側に面する側は親水性アミノ酸が存在する傾向がある。このように、4つのアミノ酸のうち3分の1ずつが疎水性になる傾向があり、このパターンは容易に見つけることができる。ロイシンジッパーモチーフでは、隣接する2つのヘリックスの向かい合う面にあるロイシンの繰り返しパターンがモチーフの予測に大きく影響している。ヘリカルホイール（英語版）プロットを使用して、この繰り返しパターンを示すことができる。タンパク質コアや細胞膜に埋もれている他のαヘリックスは、疎水性アミノ酸の分布がより高く、規則的であり、そのような構造の予測が可能である。表面に露出したヘリックスは、疎水性アミノ酸の割合が低い。アミノ酸の含有量は、αヘリックス領域を予測することができる。アラニン(A)、グルタミン酸(E)、ロイシン(L)、メチオニン(M)に富み、プロリン(P)、グリシン(G)、チロシン(Y)、セリン(S)に乏しい領域は、αヘリックスを形成させる傾向がある。プロリンは、αヘリックスを不安定にしたり破壊したりするが、より長いヘリックスに存在し、屈曲部を形成することもある。